Protéines : historique de la recherche, composition chimique, propriétés, fonctions biologiques. Divertir la chimie Les éléments chimiques qui composent les protéines

Les protéines sont des composés organiques complexes constitués d'acides aminés. L'analyse chimique a montré que les protéines sont composées des éléments suivants :

Carbone 50-55%

Hydrogène 6-7%

Oxygène 21-23%

Azote 15-17%

Soufre 0,3-2,5 %.

Le phosphore, l'iode, le fer, le cuivre et d'autres macro et microsubstances ont également été trouvés dans la composition des protéines individuelles.

La teneur en principaux éléments chimiques peut varier dans les protéines individuelles, à l'exception de l'azote, dont la quantité moyenne est caractérisée par la plus grande constance et est de 16%. À cet égard, il existe un moyen de déterminer la quantité de protéines dans son azote constitutif. Sachant que 6,25 grammes de protéines contiennent 1 gramme d'azote, vous pouvez trouver la quantité de protéines en multipliant la quantité d'azote trouvée par un facteur de 6,25.

2. 4. Acides aminés.

Acides aminés - les acides carboxyliques dont l'atome d'hydrogène en carbone alpha est remplacé par un groupe amino. Les protéines sont constituées d'acides aminés. Actuellement, plus de 200 acides aminés différents sont connus. Il y en a environ 60 dans le corps humain et les protéines ne contiennent que 20 acides aminés, appelés naturel ou protéinogène. Parmi ceux-ci, 19 sont des acides alpha-aminés, ce qui signifie que le groupe amino est attaché au carbone alpha de l'acide carboxylique. La formule générale de ces acides aminés est la suivante.

Seul l'acide aminé proline ne correspond pas à cette formule, on parle alors d'acides imino.

Les noms chimiques des acides aminés sont abrégés par souci de brièveté, par exemple, acide glutamique GLU, sérine SEP, etc. Récemment, seuls des symboles à une lettre ont été utilisés pour enregistrer la structure primaire des protéines.

Tous les acides aminés ont des groupements communs : -CH2, -NH2, -COOH, ils confèrent des propriétés chimiques communes aux protéines, et des radicaux dont la nature chimique est diverse. Ils déterminent les caractéristiques structurelles et fonctionnelles des acides aminés.

La classification des acides aminés est basée sur leurs propriétés physico-chimiques.

Selon la structure des radicaux :

FEN cyclique - homocyclique, TIR, SRI hétérocyclique, GIS.

Acyclique - GLI monoaminomonocarboxylique, ALA, SURE, CIS, TRE, MET, SHAFT, LEY, ILEY, NLEY, ASP monoaminodicarboxylique, GLU, LIZ diaminomonocarboxylique, ARG.

Par éducation dans le corps :

Remplaçable - peut être synthétisé dans le corps à partir de substances de nature protéique et non protéique.

Essentiels - ne peuvent pas être synthétisés dans le corps, ils ne doivent donc venir qu'avec de la nourriture - tous les acides aminés cycliques, TPE, VAL, LEY, ILEY.

L'importance biologique des acides aminés:

Ils font partie des protéines du corps humain.

Ils font partie des peptides du corps humain.

A partir des acides aminés, de nombreux bas poids moléculaires se sont formés biologiquement dans l'organisme. substances actives: GABA, amines biogènes, etc.

Une partie des hormones du corps sont des dérivés d'acides aminés (hormones thyroïdiennes, adrénaline).

Précurseurs de bases azotées constituant les acides nucléiques.

Précurseurs de porphyrines utilisés pour la biosynthèse de l'hème pour l'hémoglobine et la myoglobine.

Précurseurs de bases azotées faisant partie de lipides complexes (choline, éthanolamine).

Participer à la biosynthèse des médiateurs du système nerveux (acétylcholine, dopamine, sérotonine, norépinéphrine, etc.).

Propriétés des acides aminés :

Bien soluble dans l'eau.

Dans une solution aqueuse, ils existent sous la forme d'un mélange à l'équilibre d'un ion bipolaire, des formes cationiques et anioniques de la molécule. L'équilibre dépend du pH du milieu.

NH3-CH-COOH NH3-CH-COO NH2-CH-COO

R + OH R R + H

Forme cationique Ion bipolaire Forme anionique

pH alcalin Acide

Capable d'emménager champ électrique qui est utilisé pour séparer les acides aminés par électrophorèse.

Afficher les propriétés amphotères.

Ils peuvent jouer le rôle de système tampon, car peut réagir comme une base faible et un acide faible.

Le tour est donc venu à l'un des problèmes les plus importants dans l'environnement de la musculation - les protéines. Le sujet fondamental est que les protéines sont le principal matériau de construction des muscles, c'est grâce à elles (protéines) que les résultats d'un entraînement constant sont visibles (ou, à défaut, non visibles). Le sujet n'est pas très facile, mais si vous le comprenez parfaitement, vous ne pourrez tout simplement pas vous priver des muscles en relief.

Tous ceux qui se considèrent comme des culturistes ou qui vont simplement au gymnase ne connaissent pas bien le sujet des protéines. Habituellement, la connaissance se termine quelque part sur le point de "les protéines sont bonnes, et elles doivent être mangées". Aujourd'hui, nous devons comprendre profondément et complètement des questions telles que :

La structure et les fonctions des protéines ;

Mécanismes de synthèse des protéines ;

Comment les protéines construisent-elles les muscles, etc.

En général, nous considérerons chaque petite chose dans la nutrition des bodybuilders et y prêterons une attention particulière.

Protéines : commencer par la théorie

Comme cela a été mentionné à plusieurs reprises dans des documents antérieurs, les aliments pénètrent dans le corps humain sous forme de nutriments : protéines, lipides, glucides, vitamines, minéraux. Mais aucune information n'a été mentionnée sur la quantité dont vous avez besoin pour consommer certaines substances afin d'atteindre certains objectifs. Aujourd'hui, nous allons en parler.

Si nous parlons de la définition de la protéine, alors la déclaration la plus simple et la plus compréhensible sera Engels concernant le fait que l'existence des corps protéiques est la vie. Cela devient immédiatement clair, pas de protéines - pas de vie. Si nous considérons cette définition dans le plan de la musculation, alors sans protéines, il n'y aura pas de muscles en relief. Il est maintenant temps de plonger un peu dans la science.

La protéine (protéine) est une substance organique de haut poids moléculaire composée d'acides alpha. Ces minuscules particules sont reliées en une seule chaîne par des liaisons peptidiques. La composition de la protéine comprend 20 types d'acides aminés (9 d'entre eux sont essentiels, c'est-à-dire qu'ils ne sont pas synthétisés dans le corps et les 11 autres ne sont pas essentiels).

Les indispensables sont :

• leucine;
• Valine;
• isoleucine;
• Litsin ;
• Tryptophane;
• histidine;
• thréonine;
• Méthionine;
• Phénylalanine.

Les remplacements comprennent :

• Alanine;
• sérine;
• cystine;
• Arginine;
• Tyrosine;
• proline;
• glycine;
• Asparagine;
• Glutamine;
• Acides aspartique et glutamique.

En plus de ces acides aminés constitutifs, il en existe également d'autres qui ne sont pas inclus dans la composition, mais qui jouent un rôle important. Par exemple, l'acide gamma-aminobutyrique est impliqué dans la transmission de l'influx nerveux du système nerveux. la dihydroxyphénylalanine a la même fonction. Sans ces substances, l'entraînement deviendrait une chose incompréhensible et les mouvements ressembleraient à des secousses erratiques d'une amibe.

Les acides aminés les plus importants pour le corps (lorsqu'ils sont considérés dans le plan métabolique) sont :

isoleucine;

Ces acides aminés sont également connus sous le nom de BCAA.

Chacun des trois acides aminés joue un rôle important dans les processus associés aux composants énergétiques dans le travail des muscles. Et pour que ces processus se déroulent aussi correctement et efficacement que possible, chacun d'entre eux (acides aminés) doit faire partie de l'alimentation quotidienne (avec des aliments naturels ou sous forme de suppléments). Pour obtenir des données spécifiques sur la quantité dont vous avez besoin pour consommer des acides aminés importants, étudiez le tableau :

Toutes les protéines contiennent des éléments tels que :

• Carbone;
• Hydrogène;
• Soufre;
• Oxygène;
• Azote;
• Phosphore.

Compte tenu de cela, il est très important de ne pas oublier un concept tel que le bilan azoté. Le corps humain peut être appelé une sorte de station de traitement de l'azote. Et tout cela parce que l'azote pénètre non seulement dans le corps avec de la nourriture, mais en est également libéré (lors de la dégradation des protéines).

La différence entre la quantité d'azote consommée et libérée est le bilan azoté. Il peut être à la fois positif (quand plus est consommé que alloué) ou négatif (inversement). Et si vous voulez gagner de la masse musculaire et construire de beaux muscles en relief, cela ne sera possible que dans des conditions de bilan azoté positif.

Important:

Selon le niveau d'entraînement de l'athlète, une quantité différente d'azote peut être nécessaire pour maintenir le niveau requis d'équilibre azoté (pour 1 kg de poids corporel). Les nombres moyens sont :

• Athlète avec expérience (environ 2-3 ans) - 2 g pour 1 kg de poids corporel ;
• Athlète débutant (jusqu'à 1 an) - 2 ou 3 g pour 1 kg de poids corporel.

Mais la protéine n'est pas seulement un élément structurel. Il est également capable d'effectuer un certain nombre d'autres fonctions importantes, qui seront décrites plus en détail ci-dessous.

À propos des fonctions des protéines

Les protéines sont capables de remplir non seulement la fonction de croissance (qui intéresse tant les bodybuilders), mais aussi de nombreuses autres fonctions tout aussi importantes :

Le corps humain est un système intelligent qui sait lui-même comment et ce qui doit fonctionner. Ainsi, par exemple, le corps sait que les protéines peuvent servir de source d'énergie pour le travail (forces de réserve), mais il ne sera pas pratique de dépenser ces réserves, il est donc préférable de décomposer les glucides. Cependant, lorsque le corps contient une petite quantité de glucides, le corps n'a d'autre choix que de décomposer les protéines. Il est donc très important de ne pas oublier le contenu d'une quantité suffisante de glucides dans votre alimentation.

Chaque type de protéine a un effet différent sur le corps et contribue à la croissance de la masse musculaire de différentes manières. Cela est dû à la composition chimique et aux caractéristiques structurelles différentes des molécules. Cela conduit uniquement au fait que l'athlète doit se souvenir des sources de protéines de haute qualité, qui agiront comme matériau de construction pour les muscles. Ici, le rôle le plus important est attribué à une valeur telle que la valeur biologique des protéines (la quantité qui se dépose dans le corps après avoir mangé 100 grammes de protéines). Une autre nuance importante est que si la valeur biologique est égale à un, alors cette protéine contient tout l'ensemble nécessaire d'acides aminés essentiels.

Important: considérez l'importance de la valeur biologique à l'aide d'un exemple: dans un œuf de poule ou de caille, le coefficient est de 1 et dans le blé - exactement la moitié (0,54). Il s'avère donc que même si les produits contiennent la même quantité de protéines nécessaires pour 100 g de produit, alors plus d'entre elles seront absorbées par les œufs que par le blé.

Dès qu'une personne consomme des protéines à l'intérieur (avec de la nourriture ou comme compléments alimentaires), elles commencent à se décomposer dans le tractus gastro-intestinal (grâce aux enzymes) en produits plus simples (acides aminés), puis en :

• l'eau;
• Gaz carbonique;
• Ammoniac.

Après cela, les substances sont absorbées dans le sang à travers les parois de l'intestin, de sorte qu'elles peuvent ensuite être transportées vers tous les organes et tissus.

Des protéines si différentes

Le meilleur aliment protéiné est celui d'origine animale, car il contient plus de nutriments et d'acides aminés, mais les protéines végétales ne doivent pas être négligées. Idéalement, le ratio devrait ressembler à ceci :

• 70 à 80 % des aliments sont d'origine animale ;
• 20 à 30 % des aliments sont d'origine végétale.

Si l'on considère les protéines selon leur degré de digestibilité, alors elles peuvent être divisées en deux grandes catégories :

Rapide. Les molécules sont décomposées en leurs composants les plus simples très rapidement :

• Un poisson;
• Poitrine de poulet;
• Œufs;
• Fruits de mer.

Ralentir. Les molécules sont décomposées très lentement en leurs composants les plus simples :

• Cottage cheese.

Si nous considérons la protéine à travers le prisme de la musculation, cela signifie alors une protéine hautement concentrée (protéine). Les protéines les plus courantes sont considérées comme (selon la manière dont elles sont obtenues à partir des produits) :

• Du lactosérum - le plus rapidement absorbé, extrait du lactosérum et a la valeur biologique la plus élevée ;
• À partir d'œufs - absorbé en 4 à 6 heures et caractérisé par une valeur biologique élevée;
• Du soja - un haut niveau de valeur biologique et une assimilation rapide;
• Caséine - digéré plus longtemps que les autres.

Les sportifs végétariens doivent retenir une chose : les protéines végétales (de soja et de champignons) sont inférieures (notamment en termes de composition en acides aminés).

Par conséquent, n'oubliez pas de prendre en compte toutes ces informations importantes dans le processus de formation de votre régime alimentaire. Il est particulièrement important de prendre en compte les acides aminés essentiels et de maintenir leur équilibre lors de leur consommation. Parlons ensuite de la structure des protéines.

Quelques informations sur la structure des protéines

Comme vous le savez déjà, les protéines sont des substances organiques macromoléculaires complexes qui ont une organisation structurelle à 4 niveaux :

• primaire;
• secondaire;
• Tertiaire;
• Quaternaire.

Il n'est pas du tout nécessaire pour un athlète de se plonger dans les détails de la façon dont les éléments et les liaisons sont disposés dans les structures protéiques, mais nous devons maintenant traiter la partie pratique de cette question.

Certaines protéines sont absorbées en peu de temps, tandis que d'autres en nécessitent beaucoup plus. Et cela dépend, tout d'abord, de la structure des protéines. Par exemple, les protéines des œufs et du lait sont absorbées très rapidement car elles se présentent sous la forme de molécules individuelles pliées en boules. Au cours du processus de consommation, certaines de ces connexions sont perdues et il devient beaucoup plus facile pour le corps d'absorber la structure protéique modifiée (simplifiée).

Bien sûr, à la suite du traitement thermique, la valeur nutritionnelle des produits diminue quelque peu, mais ce n'est pas une raison pour manger des aliments crus (ne faites pas bouillir les œufs et ne faites pas bouillir le lait).

Important: si vous voulez manger des œufs crus, vous pouvez manger des œufs de caille au lieu de ceux de poulet (les cailles ne sont pas sensibles à la salmonellose, car leur température corporelle est supérieure à 42 degrés).

Si nous parlons de viande, leurs fibres ne sont pas destinées à être consommées à l'origine. Leur tâche principale est de générer de la force. C'est pour cette raison que les fibres de viande sont dures, réticulées et difficiles à digérer. Faire bouillir la viande simplifie légèrement ce processus et aide le tractus gastro-intestinal à décomposer les liaisons croisées dans les fibres. Mais même dans de telles conditions, il faudra compter de 3 à 6 heures pour l'assimilation de la viande. En prime pour un tel "tourment", la créatine est une source naturelle d'efficacité et de force accrues.

La plupart des protéines végétales se trouvent dans les légumineuses et diverses graines. Les liaisons protéiques qu'elles contiennent sont «cachées» assez fortement, par conséquent, pour les faire fonctionner, le corps demande beaucoup de temps et d'efforts. La protéine de champignon est tout aussi difficile à digérer. Le juste milieu dans le monde des protéines végétales est le soja, qui est facilement digestible et a une valeur biologique suffisante. Mais cela ne veut pas dire qu'un seul soja suffira, sa protéine est défectueuse, il faut donc l'associer à des protéines animales.

Et maintenant, il est temps de regarder de plus près les produits qui ont la plus haute teneur en protéines, car ils aideront à développer des muscles en relief :

Après avoir soigneusement étudié le tableau, vous pouvez immédiatement établir votre régime idéal pour toute la journée. L'essentiel ici est de ne pas oublier les principes de base de la nutrition rationnelle, ainsi que la quantité requise de protéines consommées pendant la journée. Pour consolider le matériel, nous donnons un exemple:

Il est très important de ne pas oublier que vous devez consommer une variété d'aliments protéinés. Inutile de vous torturer et d'en manger une toute la semaine d'affilée poitrine de poulet ou du fromage cottage. Il est beaucoup plus efficace d'alterner les produits et alors les muscles soulagés sont au coin de la rue.

Et il y a une autre question qui doit être traitée.

Comment évaluer la qualité des protéines: critères

Le terme « valeur biologique » a déjà été mentionné dans le matériel. Si nous considérons ses valeurs d'un point de vue chimique, ce sera la quantité d'azote retenue dans le corps (par rapport à la quantité totale reçue). Ces mesures sont basées sur le fait que plus la teneur en acides aminés essentiels est élevée, plus la rétention d'azote est élevée.

Mais ce n'est pas le seul indicateur. En plus de cela, il y en a d'autres:

Profil des acides aminés (complet). Toutes les protéines du corps doivent avoir une composition équilibrée, c'est-à-dire que les protéines des aliments contenant des acides aminés essentiels doivent correspondre pleinement aux protéines du corps humain. Ce n'est que dans de telles conditions que la synthèse de ses propres composés protéiques ne sera pas perturbée et redirigée non vers la croissance, mais vers la décomposition.

Disponibilité des acides aminés dans les protéines. Les aliments riches en colorants et en conservateurs ont moins d'acides aminés disponibles. Le même effet est causé par un traitement thermique intense.

La capacité à digérer. Cet indicateur reflète le temps nécessaire à la décomposition des protéines en leurs composants les plus simples, avec leur absorption ultérieure dans le sang.

Utilisation des protéines (pures). Cet indicateur donne des informations sur la quantité d'azote retenue, ainsi que sur la quantité totale de protéines digérées.

efficacité des protéines. Un indicateur particulier qui démontre l'efficacité de l'impact d'une protéine sur la prise de masse musculaire.

Le niveau d'assimilation des protéines par la composition des acides aminés. Ici, il est important de considérer à la fois l'importance et la valeur chimiques et la valeur biologique. Lorsque le coefficient est égal à un, cela signifie que le produit est parfaitement équilibré et constitue une excellente source de protéines. Et maintenant, il est temps de regarder plus précisément les chiffres de chaque produit dans l'alimentation de l'athlète (voir figure) :

Et maintenant il est temps de faire le point.

La chose la plus importante à retenir

Il serait faux de ne pas résumer tout ce qui précède et de ne pas souligner la chose la plus importante à retenir pour ceux qui cherchent à apprendre à naviguer dans la difficile question de créer le régime optimal pour la croissance des muscles en relief. Donc, si vous souhaitez inclure correctement les protéines dans votre alimentation, n'oubliez pas les caractéristiques et les nuances telles que :

• Il est important que les protéines animales prédominent dans l'alimentation, et non d'origine végétale (dans un rapport de 80% à 20%) ;
• Il est préférable d'associer des protéines animales et végétales dans votre alimentation ;
• Rappelez-vous toujours le taux de protéines requis en fonction du poids corporel (2-3 g pour 1 kg de poids corporel) ;
• N'oubliez pas la qualité de la protéine que vous consommez (c'est-à-dire regardez d'où vous l'obtenez);
• N'excluez pas les acides aminés que le corps ne peut pas produire par lui-même ;
• Essayez de ne pas épuiser votre alimentation et évitez les distorsions vers certains nutriments ;
• Pour que les protéines soient mieux absorbées, prenez des vitamines et des complexes entiers.

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Le contenu de l'article

PROTÉINES (Article 1)- une classe de polymères biologiques présents dans tout organisme vivant. Avec la participation des protéines, se déroulent les principaux processus qui assurent l'activité vitale de l'organisme : respiration, digestion, contraction musculaire, transmission de l'influx nerveux. Le tissu osseux, la peau, les cheveux, les formations cornées des êtres vivants sont composés de protéines. Pour la plupart des mammifères, la croissance et le développement de l'organisme sont dus à des produits contenant des protéines comme composant alimentaire. Le rôle des protéines dans le corps et, par conséquent, leur structure est très diversifiée.

La composition des protéines.

Toutes les protéines sont des polymères dont les chaînes sont assemblées à partir de fragments d'acides aminés. Les acides aminés sont des composés organiques contenant dans leur composition (conformément au nom) un groupe amino NH 2 et un acide organique, c'est-à-dire carboxyle, groupe COOH. De toute la variété des acides aminés existants (théoriquement, le nombre d'acides aminés possibles est illimité), seuls ceux qui n'ont qu'un seul atome de carbone entre le groupe amino et le groupe carboxyle participent à la formation des protéines. En général, les acides aminés impliqués dans la formation des protéines peuvent être représentés par la formule : H 2 N–CH(R)–COOH. Le groupe R attaché à l'atome de carbone (celui entre les groupes amino et carboxyle) détermine la différence entre les acides aminés qui composent les protéines. Ce groupe ne peut être constitué que d'atomes de carbone et d'hydrogène, mais contient le plus souvent, en plus de C et H, divers groupes fonctionnels (capables de transformations ultérieures), par exemple HO-, H 2 N-, etc. Il existe également un option lorsque R = H.

Les organismes des êtres vivants contiennent plus de 100 acides aminés différents, cependant, tous ne sont pas utilisés dans la construction des protéines, mais seulement 20, les soi-disant "fondamentaux". En tableau. 1 montre leurs noms (la plupart des noms se sont développés historiquement), la formule structurelle, ainsi que l'abréviation largement utilisée. Toutes les formules structurelles sont disposées dans le tableau de sorte que le fragment principal de l'acide aminé se trouve à droite.

Parmi ces vingt acides aminés (tableau 1), seule la proline contient un groupe NH (au lieu de NH 2 ) à côté du groupe COOH carboxyle, puisqu'elle fait partie du fragment cyclique.

Huit acides aminés (valine, leucine, isoleucine, thréonine, méthionine, lysine, phénylalanine et tryptophane), placés dans le tableau sur fond gris, sont dits essentiels, car le corps doit constamment les recevoir avec des aliments protéinés pour une croissance et un développement normaux.

Une molécule de protéine est formée à la suite de la connexion séquentielle d'acides aminés, tandis que le groupe carboxyle d'un acide interagit avec le groupe amino de la molécule voisine, en conséquence, une liaison peptidique -CO-NH- est formée et une eau molécule est libérée. Sur la fig. 1 montre la connexion en série de l'alanine, de la valine et de la glycine.

Riz. un CONNEXION EN SÉRIE DES ACIDES AMINÉS lors de la formation d'une molécule protéique. Le chemin du groupe amino terminal H2N au groupe carboxyle terminal COOH a été choisi comme direction principale de la chaîne polymère.

Pour décrire de manière compacte la structure d'une molécule protéique, les abréviations des acides aminés (tableau 1, troisième colonne) impliqués dans la formation de la chaîne polymère sont utilisées. Le fragment de la molécule représenté sur la Fig. 1 s'écrit : H 2 N-ALA-VAL-GLY-COOH.

Les molécules de protéines contiennent de 50 à 1500 résidus d'acides aminés (les chaînes plus courtes sont appelées polypeptides). L'individualité d'une protéine est déterminée par l'ensemble des acides aminés qui composent la chaîne polymère et, non moins important, par l'ordre de leur alternance le long de la chaîne. Par exemple, la molécule d'insuline se compose de 51 résidus d'acides aminés (c'est l'une des protéines à chaîne la plus courte) et se compose de deux chaînes parallèles interconnectées de longueur inégale. La séquence des fragments d'acides aminés est représentée sur la fig. 2.

Riz. 2 MOLÉCULE D'INSULINE, construits à partir de 51 résidus d'acides aminés, des fragments des mêmes acides aminés sont marqués avec la couleur de fond correspondante. Les résidus d'acides aminés de cystéine (désignation abrégée CIS) contenus dans la chaîne forment des ponts disulfure -S-S-, qui relient deux molécules de polymère, ou forment des cavaliers au sein d'une chaîne.

Les molécules de l'acide aminé cystéine (tableau 1) contiennent des groupes sulfhydrides réactifs -SH, qui interagissent les uns avec les autres, formant des ponts disulfure -S-S-. Le rôle de la cystéine dans le monde des protéines est particulier, avec sa participation, des liaisons croisées se forment entre les molécules de protéines polymères.

La combinaison d'acides aminés dans une chaîne polymère se produit dans un organisme vivant sous le contrôle d'acides nucléiques, ce sont eux qui fournissent un ordre d'assemblage strict et régulent la longueur fixe de la molécule de polymère ( cm. ACIDES NUCLÉIQUES).

La structure des protéines.

La composition de la molécule protéique, présentée sous la forme de résidus d'acides aminés alternés (Fig. 2), est appelée la structure primaire de la protéine. Des liaisons hydrogène apparaissent entre les groupes imino HN présents dans la chaîne polymère et les groupes carbonyle CO ( cm. LIAISON HYDROGÈNE), en conséquence, la molécule de protéine acquiert une certaine forme spatiale, appelée structure secondaire. Les plus courants sont deux types de structure secondaire dans les protéines.

La première option, appelée hélice α, est mise en œuvre à l'aide de liaisons hydrogène au sein d'une molécule de polymère. Les paramètres géométriques de la molécule, déterminés par les longueurs de liaison et les angles de liaison, sont tels que la formation de liaisons hydrogène est possible pour les groupements HN et C=O, entre lesquels se trouvent deux fragments peptidiques HNC=O (Fig. 3) .

La composition de la chaîne polypeptidique illustrée à la fig. 3 s'écrit sous la forme abrégée suivante :

H 2 N-ALA VAL-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-COOH.

En raison de l'action de contraction des liaisons hydrogène, la molécule prend la forme d'une hélice - la soi-disant hélice α, elle est représentée comme un ruban hélicoïdal incurvé traversant les atomes qui forment la chaîne polymère (Fig. 4)

Riz. 4 MODÈLE 3D D'UNE MOLÉCULE DE PROTÉINE sous la forme d'une hélice α. Les liaisons hydrogène sont représentées par des lignes pointillées vertes. La forme cylindrique de la spirale est visible à un certain angle de rotation (les atomes d'hydrogène ne sont pas représentés sur la figure). La couleur des atomes individuels est donnée conformément aux règles internationales, qui recommandent le noir pour les atomes de carbone, le bleu pour l'azote, le rouge pour l'oxygène et le rouge pour le soufre. Jaune(pour les atomes d'hydrogène non représentés sur la figure, une couleur blanche est recommandée ; dans ce cas, toute la structure est représentée sur un fond sombre).

Une autre variante de la structure secondaire, appelée structure β, est également formée avec la participation de liaisons hydrogène, la différence est que les groupes H-N et C=O de deux ou plusieurs chaînes polymères situées en parallèle interagissent. Étant donné que la chaîne polypeptidique a une direction (Fig. 1), des variantes sont possibles lorsque la direction des chaînes est la même (structure β parallèle, Fig. 5), ou qu'elles sont opposées (structure β antiparallèle, Fig. 6) .

Des chaînes polymères de compositions diverses peuvent participer à la formation de la structure β, tandis que les groupes organiques encadrant la chaîne polymère (Ph, CH 2 OH, etc.) jouent dans la plupart des cas un rôle secondaire, l'arrangement mutuel des HN et C =O groupes est décisif. Étant donné que les groupes H-N et C=O sont dirigés dans des directions différentes par rapport à la chaîne polymère (haut et bas sur la figure), l'interaction simultanée de trois chaînes ou plus devient possible.

La composition de la première chaîne polypeptidique de la Fig. 5 :

H 2 N-LEI-ALA-FEN-GLI-ALA-ALA-COOH

La composition de la deuxième et de la troisième chaîne :

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

La composition des chaînes polypeptidiques représentée sur la fig. 6, identique à la Fig. 5, la différence est que la deuxième chaîne a la direction opposée (par rapport à la Fig. 5).

Il est possible de former une structure β à l'intérieur d'une molécule, lorsque le fragment de chaîne dans une certaine section s'avère être tourné de 180 °, dans ce cas, deux branches d'une molécule ont la direction opposée, en conséquence, un antiparallèle La structure β est formée (Fig. 7).

La structure représentée sur la fig. 7 dans une image plate, illustrée à la fig. 8 sous la forme d'un modèle en trois dimensions. Les sections de la structure β sont généralement désignées de manière simplifiée par un ruban ondulé plat qui traverse les atomes qui forment la chaîne polymère.

Dans la structure de nombreuses protéines, des sections de l'hélice α et des structures β en forme de ruban alternent, ainsi que des chaînes polypeptidiques uniques. Leur arrangement mutuel et leur alternance dans la chaîne polymère s'appellent la structure tertiaire de la protéine.

Des méthodes pour décrire la structure des protéines sont présentées ci-dessous en utilisant la protéine végétale crambin comme exemple. Les formules structurelles des protéines, contenant souvent jusqu'à des centaines de fragments d'acides aminés, sont complexes, lourdes et difficiles à comprendre, par conséquent, des formules structurelles parfois simplifiées sont utilisées - sans symboles d'éléments chimiques (Fig. 9, option A), mais au en même temps, ils conservent la couleur des traits de valence conformément aux règles internationales (Fig. 4). Dans ce cas, la formule est présentée non pas dans un plan, mais dans une image spatiale, qui correspond à la structure réelle de la molécule. Cette méthode permet par exemple de distinguer des ponts disulfure (semblables à ceux de l'insuline, Fig. 2), des groupements phényle dans le cadre latéral de la chaîne, etc. L'image des molécules sous forme de modèles tridimensionnels (boules reliées par des tiges) est un peu plus clair (Fig. 9, option B). Cependant, les deux méthodes ne permettent pas de montrer la structure tertiaire, de sorte que la biophysicienne américaine Jane Richardson a proposé de représenter les structures α sous forme de rubans torsadés en spirale (voir Fig. 4), les structures β sous forme de rubans ondulés plats (Fig. 8) et de relier les chaînes simples - sous la forme de faisceaux minces, chaque type de structure a sa propre couleur. Cette méthode de représentation de la structure tertiaire d'une protéine est maintenant largement utilisée (Fig. 9, variante B). Parfois, pour un contenu informatif plus important, une structure tertiaire et une formule structurale simplifiée sont présentées ensemble (Fig. 9, variante D). Il existe également des modifications de la méthode proposée par Richardson : les hélices α sont représentées sous forme de cylindres et les structures β sont sous la forme de flèches plates indiquant la direction de la chaîne (Fig. 9, option E). Moins courante est la méthode dans laquelle la molécule entière est représentée comme un faisceau, où les structures inégales se distinguent par des couleurs différentes, et les ponts disulfure sont représentés par des ponts jaunes (Fig. 9, variante E).

L'option B est la plus pratique pour la perception, lorsque, lors de la représentation de la structure tertiaire, les caractéristiques structurelles de la protéine (fragments d'acides aminés, leur ordre d'alternance, liaisons hydrogène) ne sont pas indiquées, alors qu'il est supposé que toutes les protéines contiennent des "détails" pris à partir d'un ensemble standard de vingt acides aminés (tableau 1). La tâche principale dans la représentation d'une structure tertiaire est de montrer l'agencement spatial et l'alternance des structures secondaires.

Riz. 9 DIFFÉRENTES VERSIONS D'IMAGE DE LA STRUCTURE DE LA PROTÉINE CRUMBIN.
A est une formule structurelle dans une image spatiale.
B - structure sous la forme d'un modèle en trois dimensions.
B est la structure tertiaire de la molécule.
G - une combinaison des options A et B.
E - image simplifiée de la structure tertiaire.
E - structure tertiaire avec des ponts disulfure.

La plus pratique pour la perception est une structure tertiaire tridimensionnelle (option B), libérée des détails de la formule structurale.

Une molécule de protéine qui a une structure tertiaire, en règle générale, prend une certaine configuration, qui est formée par des interactions polaires (électrostatiques) et des liaisons hydrogène. En conséquence, la molécule prend la forme d'une bobine compacte - protéines globulaires (globules, lat. balle), ou filamenteux - protéines fibrillaires (fibre, lat. fibre).

Un exemple de structure globulaire est la protéine albumine, la protéine d'un œuf de poule appartient à la classe des albumines. La chaîne polymère de l'albumine est assemblée principalement à partir d'alanine, d'acide aspartique, de glycine et de cystéine, en alternance dans un certain ordre. La structure tertiaire contient des hélices α reliées par des chaînes simples (Fig. 10).

Riz. dix STRUCTURE GLOBULAIRE DE L'ALBUMINE

Un exemple de structure fibrillaire est la protéine fibroïne. Ils contiennent une grande quantité de résidus de glycine, d'alanine et de sérine (un résidu d'acide aminé sur deux est de la glycine); les résidus de cystéine contenant des groupes sulfhydride sont absents. La fibroïne, principal composant de la soie naturelle et des toiles d'araignées, contient des structures β reliées par des chaînes uniques (Fig. 11).

Riz. Onze PROTEINE FIBRILLAIRE FIBROINE

La possibilité de former une structure tertiaire d'un certain type est inhérente à la structure primaire de la protéine, c'est-à-dire déterminé à l'avance par l'ordre d'alternance des résidus d'acides aminés. À partir de certains ensembles de tels résidus, des hélices α apparaissent principalement (il existe de nombreux ensembles de ce type), un autre ensemble conduit à l'apparition de structures β, les chaînes uniques sont caractérisées par leur composition.

Certaines molécules de protéines, tout en conservant une structure tertiaire, sont capables de se combiner en de grands agrégats supramoléculaires, alors qu'elles sont maintenues ensemble par des interactions polaires, ainsi que des liaisons hydrogène. Ces formations sont appelées la structure quaternaire de la protéine. Par exemple, la protéine ferritine, qui se compose principalement de leucine, d'acide glutamique, d'acide aspartique et d'histidine (la ferricine contient les 20 résidus d'acides aminés en quantités variables) forme une structure tertiaire de quatre hélices α disposées en parallèle. Lorsque les molécules sont combinées en un seul ensemble (Fig. 12), une structure quaternaire se forme, qui peut comprendre jusqu'à 24 molécules de ferritine.

Fig.12 FORMATION DE LA STRUCTURE QUATERNAIRE DE LA PROTÉINE GLOBULAIRE FERRITINE

Un autre exemple de formations supramoléculaires est la structure du collagène. C'est une protéine fibrillaire dont les chaînes sont constituées principalement de glycine alternant avec de la proline et de la lysine. La structure contient des chaînes simples, des triples hélices α, alternant avec des structures β en forme de ruban empilées en faisceaux parallèles (Fig. 13).

Fig.13 STRUCTURE SUPRAMOLÉCULAIRE DE LA PROTÉINE FIBRILLAIRE DE COLLAGÈNE

Propriétés chimiques des protéines.

Sous l'action de solvants organiques, les déchets de certaines bactéries (fermentation lactique) ou avec une augmentation de la température, les structures secondaires et tertiaires sont détruites sans endommager sa structure primaire, en conséquence, la protéine perd sa solubilité et perd son activité biologique, ce processus est appelé dénaturation, c'est-à-dire la perte de propriétés naturelles, par exemple, le caillage lait aigre, protéine d'oeuf de poulet bouilli caillé. À des températures élevées, les protéines des organismes vivants (en particulier les micro-organismes) se dénaturent rapidement. Ces protéines ne sont pas capables de participer aux processus biologiques, en conséquence, les micro-organismes meurent, de sorte que le lait bouilli (ou pasteurisé) peut être conservé plus longtemps.

Les liaisons peptidiques H-N-C=O, formant la chaîne polymère de la molécule protéique, sont hydrolysées en présence d'acides ou d'alcalis, et la chaîne polymère se rompt, ce qui peut finalement conduire aux acides aminés d'origine. Les liaisons peptidiques incluses dans les hélices α ou les structures β sont plus résistantes à l'hydrolyse et à diverses attaques chimiques (par rapport aux mêmes liaisons dans les chaînes simples). Un désassemblage plus délicat de la molécule protéique en ses acides aminés constitutifs est effectué en milieu anhydre à l'aide d'hydrazine H 2 N–NH 2, tandis que tous les fragments d'acides aminés, à l'exception du dernier, forment les hydrazides d'acides carboxyliques contenant le fragment C(O)–HN–NH 2 ( Fig. 14).

Riz. 14. Clivage polypeptidique

Une telle analyse peut fournir des informations sur la composition en acides aminés d'une protéine, mais il est plus important de connaître leur séquence dans une molécule de protéine. L'une des méthodes largement utilisées à cet effet est l'action du phénylisothiocyanate (FITC) sur la chaîne polypeptidique qui, en milieu alcalin, se fixe sur le polypeptide (à partir de l'extrémité qui contient le groupe amino), et lorsque la réaction du milieu change à acide, il se détache de la chaîne, emportant avec lui un fragment d'un acide aminé (Fig. 15).

Riz. 15 Clivage polypeptidique séquentiel

De nombreuses méthodes spéciales ont été développées pour une telle analyse, y compris celles qui commencent à "désassembler" une molécule de protéine en ses composants constitutifs, à partir de l'extrémité carboxyle.

Les ponts disulfures croisés S-S (formés par l'interaction des résidus de cystéine, Fig. 2 et 9) sont clivés, les transformant en groupes HS par l'action de divers agents réducteurs. L'action d'agents oxydants (oxygène ou peroxyde d'hydrogène) conduit à nouveau à la formation de ponts disulfures (Fig. 16).

Riz. seize. Clivage des ponts disulfure

Pour créer des réticulations supplémentaires dans les protéines, la réactivité des groupes amino et carboxyle est utilisée. Plus accessibles pour diverses interactions sont les groupes amino qui se trouvent dans le cadre latéral de la chaîne - fragments de lysine, asparagine, lysine, proline (tableau 1). Lorsque de tels groupes amino interagissent avec le formaldéhyde, le processus de condensation se produit et des ponts croisés –NH–CH2–NH– apparaissent (Fig. 17).

Riz. 17 CRÉATION DE PONTS TRANSVERSAUX SUPPLÉMENTAIRES ENTRE LES MOLÉCULES DE PROTÉINES.

Les groupes carboxyle terminaux de la protéine sont capables de réagir avec des composés complexes de certains métaux polyvalents (les composés du chrome sont plus souvent utilisés), et des réticulations se produisent également. Les deux procédés sont utilisés dans le tannage du cuir.

Le rôle des protéines dans l'organisme.

Le rôle des protéines dans l'organisme est varié.

Enzymes(fermentation lat. - fermentation), leur autre nom est enzymes (en zumh grec. - dans la levure) - ce sont des protéines à activité catalytique, elles sont capables d'augmenter la vitesse des processus biochimiques de milliers de fois. Sous l'action des enzymes, les composants constitutifs des aliments : protéines, lipides et glucides sont décomposés en composés plus simples, à partir desquels sont ensuite synthétisées de nouvelles macromolécules, nécessaires à un certain type d'organisme. Les enzymes participent également à de nombreux processus biochimiques de synthèse, par exemple à la synthèse des protéines (certaines protéines aident à en synthétiser d'autres). Cm. ENZYMES

Les enzymes ne sont pas seulement des catalyseurs très efficaces, mais également sélectifs (diriger la réaction strictement dans la direction donnée). En leur présence, la réaction se déroule avec un rendement de près de 100 % sans formation de sous-produits et, en même temps, les conditions d'écoulement sont douces : pression atmosphérique et température normales d'un organisme vivant. A titre de comparaison, la synthèse d'ammoniac à partir d'hydrogène et d'azote en présence d'un catalyseur de fer activé est réalisée à 400-500°C et une pression de 30 MPa, le rendement en ammoniac est de 15-25% par cycle. Les enzymes sont considérées comme des catalyseurs inégalés.

L'étude intensive des enzymes a commencé au milieu du 19e siècle ; plus de 2 000 enzymes différentes ont maintenant été étudiées ; il s'agit de la classe de protéines la plus diversifiée.

Les noms des enzymes sont les suivants : le nom du réactif avec lequel l'enzyme interagit, ou le nom de la réaction catalysée, est ajouté avec la terminaison -aza, par exemple, l'arginase décompose l'arginine (tableau 1), la décarboxylase catalyse la décarboxylation, c'est à dire élimination du CO 2 du groupe carboxyle :

– COOH → – CH + CO 2

Souvent, pour indiquer plus précisément le rôle d'une enzyme, l'objet et le type de réaction sont indiqués dans son nom, par exemple, l'alcool déshydrogénase est une enzyme qui déshydrogéne les alcools.

Pour certaines enzymes découvertes il y a assez longtemps, le nom historique (sans la terminaison -aza) a été conservé, par exemple la pepsine (pepsis, grec. digestion) et la trypsine (thrypsis grec. liquéfaction), ces enzymes décomposent les protéines.

Pour la systématisation, les enzymes sont combinées en grandes classes, la classification est basée sur le type de réaction, les classes sont nommées selon le principe général - le nom de la réaction et la terminaison - aza. Certaines de ces classes sont listées ci-dessous.

Oxydoréductase sont des enzymes qui catalysent les réactions redox. Les déshydrogénases incluses dans cette classe effectuent un transfert de protons, par exemple, l'alcool déshydrogénase (ADH) oxyde les alcools en aldéhydes, l'oxydation ultérieure des aldéhydes en acides carboxyliques est catalysée par les aldéhydes déshydrogénases (ALDH). Les deux processus se produisent dans le corps lors de la transformation de l'éthanol en acide acétique (Fig. 18).

Riz. dix-huit OXYDATION EN DEUX ÉTAPES DE L'ÉTHANOLà l'acide acétique

Ce n'est pas l'éthanol qui a un effet narcotique, mais le produit intermédiaire acétaldéhyde, plus l'activité de l'enzyme ALDH est faible, plus la deuxième étape passe lentement - l'oxydation de l'acétaldéhyde en acide acétique, et plus l'effet intoxicant de l'ingestion est long et fort. d'éthanol. L'analyse a montré que plus de 80% des représentants de la race jaune ont une activité relativement faible de l'ALDH et donc une tolérance à l'alcool nettement plus sévère. La raison de cette activité réduite innée de l'ALDH est qu'une partie des résidus d'acide glutamique dans la molécule ALDH "atténuée" est remplacée par des fragments de lysine (tableau 1).

Transférases- des enzymes qui catalysent le transfert de groupes fonctionnels, par exemple, la transiminase catalyse le transfert d'un groupe amino.

Hydrolases sont des enzymes qui catalysent l'hydrolyse. La trypsine et la pepsine précédemment mentionnées hydrolysent les liaisons peptidiques et les lipases clivent la liaison ester dans les graisses :

–RC(O)OR 1 + H 2 O → –RC(O)OH + HOR 1

Liaison- des enzymes qui catalysent des réactions qui se déroulent de manière non hydrolytique, à la suite de telles réactions, les liaisons C-C, C-O, C-N sont rompues et de nouvelles liaisons sont formées. L'enzyme décarboxylase appartient à cette classe

Isomérases- les enzymes qui catalysent l'isomérisation, par exemple la conversion de l'acide maléique en acide fumarique (Fig. 19), c'est un exemple d'isomérisation cis-trans (voir ISOMERIA).

Riz. dix-neuf. ISOMERISATION DE L'ACIDE MALEIQUE en acide fumarique en présence de l'enzyme.

Dans le travail des enzymes, on observe le principe général selon lequel il existe toujours une correspondance structurelle entre l'enzyme et le réactif de la réaction accélérée. Selon l'expression figurative d'un des fondateurs de la doctrine des enzymes, E. Fisher, le réactif s'approche de l'enzyme comme la clé d'une serrure. À cet égard, chaque enzyme catalyse une certaine réaction chimique ou un groupe de réactions du même type. Parfois, une enzyme peut agir sur un seul composé, comme l'uréase (uron grec. - urine) catalyse uniquement l'hydrolyse de l'urée :

(H 2 N) 2 C \u003d O + H 2 O \u003d CO 2 + 2NH 3

La sélectivité la plus fine est montrée par les enzymes qui distinguent les antipodes optiquement actifs - isomères gauchers et droitiers. La L-arginase n'agit que sur l'arginine lévogyre et n'affecte pas l'isomère dextrogyre. La L-lactate déshydrogénase n'agit que sur les esters lévogyres de l'acide lactique, appelés lactates (lactis lat. lait), tandis que la D-lactate déshydrogénase ne décompose que les D-lactates.

La plupart des enzymes n'agissent pas sur un, mais sur un groupe de composés apparentés, par exemple, la trypsine "préfère" pour cliver les liaisons peptidiques formées par la lysine et l'arginine (tableau 1.)

Les propriétés catalytiques de certaines enzymes, telles que les hydrolases, sont déterminées uniquement par la structure de la molécule protéique elle-même, une autre classe d'enzymes - les oxydoréductases (par exemple, l'alcool déshydrogénase) ne peut être active qu'en présence de molécules non protéiques associées à eux - des vitamines qui activent Mg, Ca, Zn, Mn et des fragments d'acides nucléiques (Fig. 20).

Riz. vingt Molécule d'alcool déshydrogénase

Les protéines de transport lient et transportent diverses molécules ou ions à travers les membranes cellulaires (à l'intérieur et à l'extérieur de la cellule), ainsi que d'un organe à l'autre.

Par exemple, l'hémoglobine se lie à l'oxygène lorsque le sang traverse les poumons et le délivre à divers tissus corporels, où l'oxygène est libéré puis utilisé pour oxyder les composants alimentaires, ce processus sert de source d'énergie (parfois le terme «combustion» des aliments dans le corps est utilisé).

En plus de la partie protéique, l'hémoglobine contient un composé complexe de fer avec une molécule de porphyrine cyclique (porphyros grec. - violet), qui détermine la couleur rouge du sang. C'est ce complexe (Fig. 21, à gauche) qui joue le rôle de transporteur d'oxygène. Dans l'hémoglobine, le complexe fer-porphyrine est situé à l'intérieur de la molécule protéique et est retenu par des interactions polaires, ainsi que par une liaison de coordination avec l'azote dans l'histidine (tableau 1), qui fait partie de la protéine. La molécule O2, qui est portée par l'hémoglobine, est attachée via une liaison de coordination à l'atome de fer du côté opposé à celui auquel l'histidine est attachée (Fig. 21, à droite).

Riz. 21 STRUCTURE DU COMPLEXE FER

La structure du complexe est représentée à droite sous la forme d'un modèle en trois dimensions. Le complexe est maintenu dans la molécule de protéine au moyen d'une liaison de coordination (ligne pointillée bleue) entre l'atome Fe et l'atome N de l'histidine, qui fait partie de la protéine. La molécule O 2 , qui est portée par l'hémoglobine, est coordonnée (ligne pointillée rouge) à l'atome Fe du pays opposé du complexe planaire.

L'hémoglobine est l'une des protéines les plus étudiées, elle est constituée d'hélices a reliées par des chaînes simples et contient quatre complexes de fer. Ainsi, l'hémoglobine est comme un paquet volumineux pour le transfert de quatre molécules d'oxygène à la fois. La forme de l'hémoglobine correspond aux protéines globulaires (Fig. 22).

Riz. 22 FORME GLOBULAIRE DE L'HÉMOGLOBINE

Le principal "avantage" de l'hémoglobine est que l'ajout d'oxygène et sa séparation ultérieure lors de la transmission à divers tissus et organes se déroulent rapidement. Le monoxyde de carbone, CO (monoxyde de carbone), se lie encore plus rapidement au Fe dans l'hémoglobine, mais, contrairement à l'O 2 , forme un complexe difficile à décomposer. En conséquence, une telle hémoglobine n'est pas capable de se lier à O 2, ce qui conduit (lorsque de grandes quantités de monoxyde de carbone sont inhalées) à la mort du corps par suffocation.

La deuxième fonction de l'hémoglobine est le transfert du CO 2 expiré, mais pas de l'atome de fer, mais le H 2 du groupe N de la protéine est impliqué dans le processus de liaison temporaire du dioxyde de carbone.

La « performance » des protéines dépend de leur structure, par exemple, le remplacement du seul résidu d'acide aminé de l'acide glutamique dans la chaîne polypeptidique de l'hémoglobine par un résidu de valine (une anomalie congénitale rarement observée) conduit à une maladie appelée anémie falciforme.

Il existe également des protéines de transport qui peuvent lier les graisses, le glucose, les acides aminés et les transporter à l'intérieur et à l'extérieur des cellules.

Les protéines de transport d'un type spécial ne transportent pas les substances elles-mêmes, mais agissent comme un «régulateur de transport», faisant passer certaines substances à travers la membrane (la paroi externe de la cellule). Ces protéines sont souvent appelées protéines membranaires. Ils ont la forme d'un cylindre creux et, étant noyés dans la paroi membranaire, assurent le mouvement de certaines molécules polaires ou ions dans la cellule. Un exemple de protéine membranaire est la porine (Fig. 23).

Riz. 23 PROTÉINE PORINE

Les protéines alimentaires et de stockage, comme leur nom l'indique, servent de sources de nutrition interne, le plus souvent pour les embryons végétaux et animaux, ainsi que pour étapes préliminaires développement des jeunes organismes. Les protéines alimentaires comprennent l'albumine (Fig. 10) - le principal composant du blanc d'œuf, ainsi que la caséine - la principale protéine du lait. Sous l'action de l'enzyme pepsine, la caséine coagule dans l'estomac, ce qui assure sa rétention dans le tube digestif et une absorption efficace. La caséine contient des fragments de tous les acides aminés nécessaires à l'organisme.

Dans la ferritine (Fig. 12), qui est contenue dans les tissus des animaux, les ions de fer sont stockés.

La myoglobine est également une protéine de stockage, qui ressemble à l'hémoglobine dans sa composition et sa structure. La myoglobine est concentrée principalement dans les muscles, son rôle principal est le stockage de l'oxygène, que lui apporte l'hémoglobine. Il se sature rapidement en oxygène (beaucoup plus vite que l'hémoglobine), puis le transfère progressivement vers les différents tissus.

Les protéines structurales remplissent une fonction de protection (peau) ou de soutien - elles maintiennent le corps ensemble et lui donnent de la force (cartilage et tendons). Leur composant principal est la protéine fibrillaire collagène (Fig. 11), la protéine la plus commune du monde animal, dans le corps des mammifères, elle représente près de 30% de la masse totale des protéines. Le collagène a une résistance à la traction élevée (la résistance de la peau est connue), mais en raison de la faible teneur en réticulation du collagène cutané, les peaux animales ne conviennent pas très bien sous leur forme brute pour la fabrication de divers produits. Pour réduire le gonflement de la peau dans l'eau, le rétrécissement lors du séchage, ainsi que pour augmenter la résistance à l'état hydraté et augmenter l'élasticité du collagène, des réticulations supplémentaires sont créées (Fig. 15a), c'est ce qu'on appelle processus de bronzage de la peau.

Dans les organismes vivants, les molécules de collagène apparues au cours du processus de croissance et de développement de l'organisme ne sont pas mises à jour et ne sont pas remplacées par des molécules nouvellement synthétisées. Au fur et à mesure que le corps vieillit, le nombre de liaisons croisées dans le collagène augmente, ce qui entraîne une diminution de son élasticité, et comme le renouvellement ne se produit pas, des changements liés à l'âge apparaissent - une augmentation de la fragilité du cartilage et des tendons, l'apparition de rides sur la peau.

Les ligaments articulaires contiennent de l'élastine, une protéine structurelle qui s'étire facilement en deux dimensions. La protéine résiline, qui est située aux points de fixation charnière des ailes chez certains insectes, a la plus grande élasticité.

Formations de corne - cheveux, ongles, plumes, constitués principalement de protéines de kératine (Fig. 24). Sa principale différence est la teneur notable en résidus de cystéine, qui forment des ponts disulfure, ce qui confère une grande élasticité (capacité à restaurer sa forme d'origine après déformation) aux cheveux, ainsi qu'aux tissus de laine.

Riz. 24. FRAGMENT DE PROTÉINE FIBRILLAIRE KÉRATINE

Pour une modification irréversible de la forme d'un objet kératinique, il faut d'abord détruire les ponts disulfure à l'aide d'un agent réducteur, lui donner une nouvelle forme, puis recréer les ponts disulfure à l'aide d'un agent oxydant (Fig. . 16), c'est ainsi, par exemple, que l'on fait une permanente.

Avec une augmentation de la teneur en résidus de cystéine dans la kératine et, par conséquent, une augmentation du nombre de ponts disulfure, la capacité de se déformer disparaît, mais une résistance élevée apparaît en même temps (jusqu'à 18% de fragments de cystéine sont contenus dans les cornes des ongulés et des carapaces des tortues). Les mammifères ont jusqu'à 30 types différents de kératine.

La fibroïne, protéine fibrillaire liée à la kératine, sécrétée par les chenilles du ver à soie lors de l'enroulement du cocon, ainsi que par les araignées lors du tissage de la toile, ne contient que des structures β reliées par des chaînes uniques (Fig. 11). Contrairement à la kératine, la fibroïne ne possède pas de ponts disulfure transversaux, elle a une très forte résistance à la traction (la résistance par unité de section de certains échantillons de nappe est supérieure à celle des câbles en acier). En raison de l'absence de réticulations, la fibroïne est inélastique (on sait que les tissus de laine sont presque indélébiles et que les tissus de soie se froissent facilement).

protéines régulatrices.

Les protéines régulatrices, plus communément appelées hormones, sont impliquées dans divers processus physiologiques. Par exemple, l'hormone insuline (Fig. 25) est constituée de deux chaînes α reliées par des ponts disulfure. L'insuline régule les processus métaboliques impliquant le glucose, son absence conduit au diabète.

Riz. 25 PROTEINE INSULINE

La glande pituitaire du cerveau synthétise une hormone qui régule la croissance du corps. Il existe des protéines régulatrices qui contrôlent la biosynthèse de diverses enzymes dans le corps.

Les protéines contractiles et motrices donnent au corps la capacité de se contracter, de changer de forme et de bouger, principalement, nous parlons de muscles. 40% de la masse de toutes les protéines contenues dans les muscles est la myosine (mys, myos, grec. - muscle). Sa molécule contient à la fois une partie fibrillaire et une partie globulaire (Fig. 26)

Riz. 26 MOLÉCULE DE MYOSIN

Ces molécules se combinent en gros agrégats contenant 300 à 400 molécules.

Lorsque la concentration d'ions calcium change dans l'espace entourant les fibres musculaires, une modification réversible de la conformation des molécules se produit - une modification de la forme de la chaîne due à la rotation de fragments individuels autour des liaisons de valence. Cela conduit à la contraction et à la relaxation musculaires, le signal de modification de la concentration en ions calcium provient des terminaisons nerveuses des fibres musculaires. La contraction musculaire artificielle peut être causée par l'action d'impulsions électriques, entraînant une forte modification de la concentration en ions calcium, c'est la base de la stimulation du muscle cardiaque pour restaurer le travail du cœur.

Les protéines protectrices vous permettent de protéger le corps de l'invasion des bactéries, des virus et de la pénétration de protéines étrangères (le nom généralisé des corps étrangers est antigène). Le rôle des protéines protectrices est assuré par les immunoglobulines (leur autre nom est anticorps), elles reconnaissent les antigènes qui ont pénétré dans l'organisme et s'y lient fermement. Dans le corps des mammifères, y compris l'homme, il existe cinq classes d'immunoglobulines: M, G, A, D et E, leur structure, comme leur nom l'indique, est globulaire, de plus, elles sont toutes construites de la même manière. L'organisation moléculaire des anticorps est illustrée ci-dessous en utilisant l'immunoglobuline de classe G comme exemple (Fig. 27). La molécule contient quatre chaînes polypeptidiques reliées par trois ponts disulfure S-S (sur la figure 27, elles sont représentées avec des liaisons de valence épaissies et de grands symboles S), en outre, chaque chaîne polymère contient des ponts disulfure intrachaîne. Deux grandes chaînes polymères (surlignées en bleu) contiennent 400 à 600 résidus d'acides aminés. Les deux autres chaînes (surlignées en vert) sont presque moitié moins longues et contiennent environ 220 résidus d'acides aminés. Les quatre chaînes sont situées de manière à ce que les groupes H 2 N terminaux soient dirigés dans une direction.

Riz. 27 DESSIN SCHÉMATIQUE DE LA STRUCTURE DE L'IMMUNOGLOBULINE

Après que le corps entre en contact avec une protéine étrangère (antigène), les cellules du système immunitaire commencent à produire des immunoglobulines (anticorps) qui s'accumulent dans le sérum sanguin. Au premier stade, le travail principal est effectué par des tronçons de chaîne contenant H 2 N terminal (sur la Fig. 27, les tronçons correspondants sont marqués en bleu clair et vert clair). Ce sont des sites de capture d'antigènes. Dans le processus de synthèse des immunoglobulines, ces sites sont formés de telle sorte que leur structure et leur configuration correspondent autant que possible à la structure de l'antigène qui approche (comme une clé pour une serrure, comme des enzymes, mais les tâches dans ce cas sont différent). Ainsi, pour chaque antigène, un anticorps strictement individuel est créé en tant que réponse immunitaire. Pas une seule protéine connue ne peut modifier sa structure de manière aussi "plastique" en fonction de facteurs externes, en plus des immunoglobulines. Les enzymes résolvent le problème de la conformité structurelle au réactif d'une manière différente - à l'aide d'un ensemble gigantesque d'enzymes diverses pour tous les cas possibles, et les immunoglobulines reconstruisent à chaque fois "l'outil de travail". De plus, la région charnière de l'immunoglobuline (Fig. 27) fournit aux deux régions de capture une certaine mobilité indépendante, de sorte que la molécule d'immunoglobuline peut immédiatement "trouver" les deux régions les plus pratiques pour la capture dans l'antigène afin de fixer en toute sécurité cela, cela ressemble aux actions d'une créature crustacée.

Ensuite, une chaîne de réactions successives du système immunitaire de l'organisme est activée, des immunoglobulines d'autres classes sont connectées, en conséquence, la protéine étrangère est désactivée, puis l'antigène (micro-organisme étranger ou toxine) est détruit et éliminé.

Après contact avec l'antigène, la concentration maximale d'immunoglobuline est atteinte (selon la nature de l'antigène et les caractéristiques individuelles de l'organisme lui-même) en quelques heures (parfois plusieurs jours). Le corps conserve la mémoire d'un tel contact et, lorsqu'il est attaqué à nouveau avec le même antigène, les immunoglobulines s'accumulent dans le sérum sanguin beaucoup plus rapidement et en plus grande quantité - une immunité acquise se produit.

La classification ci-dessus des protéines est quelque peu arbitraire, par exemple, la protéine thrombine, mentionnée parmi les protéines protectrices, est essentiellement une enzyme qui catalyse l'hydrolyse des liaisons peptidiques, c'est-à-dire qu'elle appartient à la classe des protéases.

Les protéines protectrices sont souvent appelées protéines de venin de serpent et protéines toxiques de certaines plantes, car leur tâche est de protéger le corps contre les dommages.

Il existe des protéines dont les fonctions sont si uniques qu'il est difficile de les classer. Par exemple, la protéine monelline, présente dans une plante africaine, a un goût très sucré et a fait l'objet de recherches en tant que substance non toxique pouvant être utilisée à la place du sucre pour prévenir l'obésité. Le plasma sanguin de certains poissons antarctiques contient des protéines aux propriétés antigel qui empêchent le sang de ces poissons de geler.

Synthèse artificielle de protéines.

La condensation d'acides aminés conduisant à une chaîne polypeptidique est un processus bien étudié. Il est possible de réaliser par exemple la condensation d'un acide aminé quelconque ou d'un mélange d'acides et d'obtenir respectivement un polymère contenant les mêmes motifs, ou des motifs différents, alternés dans un ordre aléatoire. De tels polymères ressemblent peu aux polypeptides naturels et ne possèdent pas d'activité biologique. La tâche principale consiste à connecter les acides aminés dans un ordre strictement défini et pré-planifié afin de reproduire la séquence des résidus d'acides aminés dans les protéines naturelles. Le scientifique américain Robert Merrifield a proposé une méthode originale permettant de résoudre un tel problème. L'essence de la méthode est que le premier acide aminé est attaché à un gel de polymère insoluble qui contient des groupes réactifs qui peuvent se combiner avec les groupes -COOH - de l'acide aminé. Le polystyrène réticulé avec des groupes chlorométhyle introduits dans celui-ci a été pris comme un tel substrat polymère. Pour que l'acide aminé pris pour la réaction ne réagisse pas avec lui-même et pour qu'il ne lie pas le groupe H 2 N au substrat, le groupe amino de cet acide est pré-bloqué avec un substituant volumineux [(C 4 H 9) 3] 3 OS (O) -groupe. Après que l'acide aminé s'est fixé sur le support polymère, le groupe bloquant est éliminé et un autre acide aminé est introduit dans le mélange réactionnel, dans lequel le groupe H2N est également préalablement bloqué. Dans un tel système, seule l'interaction du groupe H 2 N du premier acide aminé et du groupe -COOH du deuxième acide est possible, ce qui s'effectue en présence de catalyseurs (sels de phosphonium). Ensuite, tout le schéma est répété, en introduisant le troisième acide aminé (Fig. 28).

Riz. 28. SCHÉMA DE SYNTHÈSE DES CHAÎNES POLYPEPTIDIQUES

Dans la dernière étape, les chaînes polypeptidiques résultantes sont séparées du support en polystyrène. Maintenant que tout le processus est automatisé, il existe des synthétiseurs automatiques de peptides qui fonctionnent selon le schéma décrit. Cette méthode a été utilisée pour synthétiser de nombreux peptides utilisés en médecine et agriculture. Il a également été possible d'obtenir des analogues améliorés de peptides naturels à action sélective et renforcée. Certaines petites protéines ont été synthétisées, comme l'hormone insuline et certaines enzymes.

Il existe également des méthodes de synthèse protéique qui reproduisent les processus naturels : on synthétise des fragments d'acides nucléiques configurés pour produire certaines protéines, puis ces fragments sont insérés dans un organisme vivant (par exemple, dans une bactérie), après quoi le corps commence à produire la protéine désirée. De cette manière, des quantités importantes de protéines et de peptides difficiles à atteindre, ainsi que leurs analogues, sont désormais obtenus.

Les protéines comme source de nourriture.

Les protéines d'un organisme vivant sont constamment décomposées en leurs acides aminés d'origine (avec la participation indispensable d'enzymes), certains acides aminés passent dans d'autres, puis les protéines sont à nouveau synthétisées (également avec la participation d'enzymes), c'est-à-dire le corps se renouvelle constamment. Certaines protéines (collagène de la peau, des cheveux) ne se renouvellent pas, l'organisme en perd en permanence et en synthétise de nouvelles. Les protéines en tant que sources alimentaires remplissent deux fonctions principales : elles fournissent au corps le matériau de construction pour la synthèse de nouvelles molécules protéiques et, en plus, fournissent au corps de l'énergie (sources de calories).

Les mammifères carnivores (y compris les humains) obtiennent les protéines nécessaires des aliments végétaux et animaux. Aucune des protéines provenant des aliments n'est intégrée dans l'organisme sous une forme inchangée. Dans le tube digestif, toutes les protéines absorbées sont décomposées en acides aminés, et les protéines nécessaires à un organisme particulier en sont déjà construites, tandis que les 12 autres peuvent être synthétisées à partir de 8 acides essentiels (tableau 1) dans le corps s'ils ne le sont pas. fournis en quantité suffisante avec la nourriture, mais les acides essentiels doivent être fournis avec la nourriture sans faute. Les atomes de soufre contenus dans la cystéine sont obtenus par l'organisme avec l'acide aminé essentiel méthionine. Une partie des protéines se décompose, libérant l'énergie nécessaire au maintien de la vie, et l'azote qu'elles contiennent est excrété par le corps avec l'urine. Habituellement, le corps humain perd 25 à 30 g de protéines par jour, donc aliments protéinés doit toujours être présent dans la bonne quantité. Le besoin quotidien minimum en protéines est de 37 g pour les hommes et de 29 g pour les femmes, mais l'apport recommandé est presque deux fois plus élevé. Lors de l'évaluation des aliments, il est important de tenir compte de la qualité des protéines. En l'absence ou à faible teneur en acides aminés essentiels, la protéine est considérée comme de faible valeur, de sorte que ces protéines doivent être consommées en plus grande quantité. Ainsi, les protéines des légumineuses contiennent peu de méthionine, et les protéines de blé et de maïs sont pauvres en lysine (les deux acides aminés sont essentiels). Les protéines animales (hors collagènes) sont classées comme aliments complets. Un ensemble complet de tous les acides essentiels contient de la caséine de lait, ainsi que du fromage cottage et du fromage préparé à partir de celle-ci, donc un régime végétarien, s'il est très strict, c'est-à-dire. "sans produits laitiers", nécessite une consommation accrue de légumineuses, de noix et de champignons pour fournir à l'organisme les acides aminés essentiels en quantité adéquate.

Les acides aminés synthétiques et les protéines sont également utilisés comme produits alimentaires, en les ajoutant aux aliments pour animaux, qui contiennent des acides aminés essentiels en petites quantités. Il existe des bactéries qui peuvent traiter et assimiler les hydrocarbures pétroliers, dans ce cas, pour la synthèse complète des protéines, elles doivent être nourries avec des composés azotés (ammoniac ou nitrates). La protéine ainsi obtenue est utilisée comme aliment pour le bétail et la volaille. Un ensemble d'enzymes, les carbohydrases, sont souvent ajoutés à l'alimentation animale, qui catalysent l'hydrolyse des composants alimentaires glucidiques difficiles à décomposer (parois cellulaires des cultures céréalières), ce qui permet une meilleure absorption des aliments végétaux.

Mikhaïl Levitsky

PROTÉINES (Article 2)

(protéines), une classe de composés complexes contenant de l'azote, les composants les plus caractéristiques et les plus importants (avec les acides nucléiques) de la matière vivante. Les protéines remplissent des fonctions nombreuses et variées. La plupart des protéines sont des enzymes qui catalysent des réactions chimiques. De nombreuses hormones qui régulent les processus physiologiques sont également des protéines. Les protéines structurelles telles que le collagène et la kératine sont les principaux composants du tissu osseux, des cheveux et des ongles. Les protéines contractiles des muscles ont la capacité de changer de longueur en utilisant l'énergie chimique pour effectuer un travail mécanique. Les protéines sont des anticorps qui lient et neutralisent les substances toxiques. Certaines protéines qui peuvent réagir aux influences extérieures (lumière, odeur) servent de récepteurs dans les organes sensoriels qui perçoivent l'irritation. De nombreuses protéines situées à l'intérieur de la cellule et sur la membrane cellulaire remplissent des fonctions de régulation.

Dans la première moitié du XIXe siècle de nombreux chimistes, et parmi eux principalement J. von Liebig, sont progressivement arrivés à la conclusion que les protéines sont une classe particulière de composés azotés. Le nom "protéines" (du grec protos - le premier) a été proposé en 1840 par le chimiste hollandais G. Mulder.

PROPRIÉTÉS PHYSIQUES

Les protéines sont blanches à l'état solide, mais incolores en solution, à moins qu'elles ne portent un groupe chromophore (coloré), tel que l'hémoglobine. La solubilité dans l'eau des différentes protéines varie considérablement. Elle varie également avec le pH et avec la concentration de sels dans la solution, de sorte que l'on peut choisir les conditions dans lesquelles une protéine précipitera sélectivement en présence d'autres protéines. Cette méthode de "relargage" est largement utilisée pour isoler et purifier les protéines. La protéine purifiée précipite souvent hors de la solution sous forme de cristaux.

En comparaison avec d'autres composés, le poids moléculaire des protéines est très élevé - de plusieurs milliers à plusieurs millions de daltons. Par conséquent, lors de l'ultracentrifugation, les protéines sont précipitées et, de plus, à des vitesses différentes. En raison de la présence de groupes chargés positivement et négativement dans les molécules de protéines, elles se déplacent à des vitesses différentes dans un champ électrique. C'est la base de l'électrophorèse, une méthode utilisée pour isoler des protéines individuelles à partir de mélanges complexes. La purification des protéines est également réalisée par chromatographie.

PROPRIÉTÉS CHIMIQUES

Structure.

Les protéines sont des polymères, c'est-à-dire molécules construites comme des chaînes à partir d'unités monomères répétitives, ou sous-unités, dont le rôle est joué par les acides alpha-aminés. Formule générale des acides aminés

où R est un atome d'hydrogène ou un groupe organique.

Une molécule protéique (chaîne polypeptidique) peut être constituée d'un nombre relativement restreint d'acides aminés ou de plusieurs milliers d'unités monomères. La connexion d'acides aminés dans une chaîne est possible car chacun d'eux possède deux groupes chimiques différents : un groupe amino aux propriétés basiques, NH2, et un groupe carboxyle acide, COOH. Ces deux groupes sont attachés à un atome de carbone. Le groupe carboxyle d'un acide aminé peut former une liaison amide (peptide) avec le groupe amino d'un autre acide aminé :

Après que deux acides aminés ont été connectés de cette manière, la chaîne peut être allongée en ajoutant un troisième au deuxième acide aminé, et ainsi de suite. Comme le montre l'équation ci-dessus, lorsqu'une liaison peptidique se forme, une molécule d'eau est libérée. En présence d'acides, d'alcalis ou d'enzymes protéolytiques, la réaction se déroule dans le sens opposé : la chaîne polypeptidique est clivée en acides aminés avec addition d'eau. Cette réaction est appelée hydrolyse. L'hydrolyse se déroule spontanément et de l'énergie est nécessaire pour combiner les acides aminés en une chaîne polypeptidique.

Un groupe carboxyle et un groupe amide (ou un groupe imide similaire - dans le cas de l'acide aminé proline) sont présents dans tous les acides aminés, tandis que les différences entre les acides aminés sont déterminées par la nature de ce groupe, ou "côté chaîne", qui est indiquée ci-dessus par la lettre R. Le rôle de la chaîne latérale peut être joué par un atome d'hydrogène, comme l'acide aminé glycine, et certains groupements volumineux, comme l'histidine et le tryptophane. Certaines chaînes latérales sont chimiquement inertes, tandis que d'autres sont très réactives.

Plusieurs milliers d'acides aminés différents peuvent être synthétisés et de nombreux acides aminés différents sont présents dans la nature, mais seuls 20 types d'acides aminés sont utilisés pour la synthèse des protéines : alanine, arginine, asparagine, acide aspartique, valine, histidine, glycine, glutamine, glutamique acide, isoleucine, leucine, lysine, méthionine, proline, sérine, tyrosine, thréonine, tryptophane, phénylalanine et cystéine (dans les protéines, la cystéine peut être présente sous forme de dimère - cystine). Certes, il existe d'autres acides aminés dans certaines protéines, en plus des vingt qui se produisent régulièrement, mais ils sont formés à la suite de la modification de l'un des vingt répertoriés après son inclusion dans la protéine.

activité optique.

Tous les acides aminés, à l'exception de la glycine, ont quatre groupes différents attachés à l'atome de carbone α. En termes de géométrie, quatre groupes différents peuvent être attachés de deux manières, et en conséquence il existe deux configurations possibles, ou deux isomères, liés l'un à l'autre en tant qu'objet à son image miroir, c'est-à-dire comme la main gauche à droite. Une configuration est appelée gauche ou gaucher (L) et l'autre droitier ou droitier (D), car ces deux isomères diffèrent dans le sens de rotation du plan de la lumière polarisée. Seuls les acides L-aminés sont présents dans les protéines (à l'exception de la glycine ; elle ne peut être représentée que sous une seule forme, puisque deux de ses quatre groupes sont identiques), et ils ont tous une activité optique (puisqu'il n'y a qu'un seul isomère). Les acides aminés D sont rares dans la nature; on les trouve dans certains antibiotiques et dans la paroi cellulaire des bactéries.

La séquence des acides aminés.

Les acides aminés de la chaîne polypeptidique ne sont pas disposés au hasard, mais dans un certain ordre fixe, et c'est cet ordre qui détermine les fonctions et les propriétés de la protéine. En faisant varier l'ordre des 20 types d'acides aminés, vous pouvez obtenir un grand nombre de protéines différentes, tout comme vous pouvez créer de nombreux textes différents à partir des lettres de l'alphabet.

Dans le passé, la détermination de la séquence d'acides aminés d'une protéine prenait souvent plusieurs années. La détermination directe est encore une tâche assez laborieuse, bien que des dispositifs aient été créés qui permettent de l'effectuer automatiquement. Il est généralement plus facile de déterminer la séquence nucléotidique du gène correspondant et d'en déduire la séquence d'acides aminés de la protéine. À ce jour, les séquences d'acides aminés de plusieurs centaines de protéines ont déjà été déterminées. Les fonctions des protéines décodées sont généralement connues, ce qui permet d'imaginer les fonctions possibles de protéines similaires formées, par exemple, dans les néoplasmes malins.

Protéines complexes.

Les protéines composées uniquement d'acides aminés sont dites simples. Souvent, cependant, un atome de métal ou un composé chimique qui n'est pas un acide aminé est attaché à la chaîne polypeptidique. Ces protéines sont appelées complexes. Un exemple est l'hémoglobine : elle contient de la porphyrine de fer, qui lui donne sa couleur rouge et lui permet d'agir comme transporteur d'oxygène.

Les noms des protéines les plus complexes contiennent une indication sur la nature des groupes attachés : les sucres sont présents dans les glycoprotéines, les graisses dans les lipoprotéines. Si l'activité catalytique de l'enzyme dépend du groupe attaché, on parle alors de groupe prosthétique. Souvent, certaines vitamines jouent le rôle d'un groupement prothétique ou en font partie. La vitamine A, par exemple, fixée sur l'une des protéines de la rétine, détermine sa sensibilité à la lumière.

Structure tertiaire.

Ce qui est important, ce n'est pas tant la séquence d'acides aminés de la protéine (structure primaire), mais la manière dont elle est disposée dans l'espace. Sur toute la longueur de la chaîne polypeptidique, les ions hydrogène forment des liaisons hydrogène régulières, qui lui donnent la forme d'une spirale ou d'une couche (structure secondaire). De la combinaison de ces hélices et couches, une forme compacte de l'ordre suivant apparaît - la structure tertiaire de la protéine. Autour des liaisons qui maintiennent les maillons monomères de la chaîne, des rotations sur de petits angles sont possibles. Par conséquent, d'un point de vue purement géométrique, le nombre de configurations possibles pour toute chaîne polypeptidique est infiniment grand. En réalité, chaque protéine existe normalement dans une seule configuration, déterminée par sa séquence d'acides aminés. Cette structure n'est pas rigide, elle semble "respirer" - elle oscille autour d'une certaine configuration moyenne. La chaîne est pliée dans une configuration dans laquelle l'énergie libre (la capacité de faire un travail) est minimale, tout comme un ressort relâché n'est comprimé que jusqu'à un état correspondant à un minimum d'énergie libre. Souvent, une partie de la chaîne est liée rigidement à l'autre par des liaisons disulfure (–S–S–) entre deux résidus de cystéine. C'est en partie pourquoi la cystéine parmi les acides aminés joue un rôle particulièrement important.

La complexité de la structure des protéines est si grande qu'il n'est pas encore possible de calculer la structure tertiaire d'une protéine, même si sa séquence d'acides aminés est connue. Mais s'il est possible d'obtenir des cristaux de protéines, sa structure tertiaire peut être déterminée par diffraction des rayons X.

Dans les protéines structurelles, contractiles et certaines autres, les chaînes sont allongées et plusieurs chaînes légèrement repliées côte à côte forment des fibrilles; les fibrilles, à leur tour, se replient en formations plus grandes - les fibres. Cependant, la plupart des protéines en solution sont globulaires : les chaînes sont enroulées dans un globule, comme un fil dans une pelote. L'énergie libre avec cette configuration est minime, car les acides aminés hydrophobes (« hydrofuges ») sont cachés à l'intérieur du globule et les acides aminés hydrophiles (« hydrophile ») se trouvent à sa surface.

De nombreuses protéines sont des complexes de plusieurs chaînes polypeptidiques. Cette structure est appelée la structure quaternaire de la protéine. La molécule d'hémoglobine, par exemple, est composée de quatre sous-unités, dont chacune est une protéine globulaire.

Les protéines structurales, du fait de leur configuration linéaire, forment des fibres dans lesquelles la résistance à la traction est très élevée, tandis que la configuration globulaire permet aux protéines d'entrer dans des interactions spécifiques avec d'autres composés. À la surface du globule, avec la pose correcte des chaînes, des cavités d'une certaine forme apparaissent, dans lesquelles se trouvent des groupes chimiques réactifs. Si cette protéine est une enzyme, alors une autre molécule, généralement plus petite, d'une certaine substance entre dans une telle cavité, tout comme une clé entre dans une serrure ; dans ce cas, la configuration du nuage électronique de la molécule change sous l'influence de groupements chimiques situés dans la cavité, ce qui l'oblige à réagir d'une certaine manière. De cette façon, l'enzyme catalyse la réaction. Les molécules d'anticorps ont également des cavités dans lesquelles diverses substances étrangères se lient et sont ainsi rendues inoffensives. Le modèle "clé et verrou", qui explique l'interaction des protéines avec d'autres composés, permet de comprendre la spécificité des enzymes et des anticorps, c'est-à-dire leur capacité à réagir uniquement avec certains composés.

Protéines dans différents types d'organismes.

Les protéines qui remplissent la même fonction dans différentes espèces végétales et animales et portent donc le même nom ont également une configuration similaire. Cependant, ils diffèrent quelque peu dans leur séquence d'acides aminés. Lorsque les espèces divergent d'un ancêtre commun, certains acides aminés dans certaines positions sont remplacés par des mutations avec d'autres. Les mutations nuisibles qui causent des maladies héréditaires sont rejetées par la sélection naturelle, mais les mutations bénéfiques ou du moins neutres peuvent être préservées. Plus deux espèces biologiques sont proches l'une de l'autre, moins il y a de différences dans leurs protéines.

Certaines protéines changent relativement rapidement, d'autres sont assez conservatrices. Ces derniers comprennent, par exemple, le cytochrome c, une enzyme respiratoire présente dans la plupart des organismes vivants. Chez l'homme et le chimpanzé, ses séquences d'acides aminés sont identiques, alors que dans le cytochrome c du blé, seuls 38 % des acides aminés se sont avérés différents. Même en comparant les humains et les bactéries, la similitude des cytochromes avec (les différences affectent ici 65% des acides aminés) peut encore être vue, bien que l'ancêtre commun des bactéries et des humains ait vécu sur Terre il y a environ deux milliards d'années. De nos jours, la comparaison des séquences d'acides aminés est souvent utilisée pour construire un arbre phylogénétique (généalogique) qui reflète les relations évolutives entre différents organismes.

Dénaturation.

La molécule de protéine synthétisée, repliée, acquiert sa propre configuration. Cette configuration peut cependant être détruite en chauffant, en modifiant le pH, par l'action de solvants organiques, et même en agitant simplement la solution jusqu'à ce que des bulles apparaissent à sa surface. Une protéine ainsi altérée est dite dénaturée ; il perd son activité biologique et devient généralement insoluble. Des exemples bien connus de protéines dénaturées sont les œufs durs ou la crème fouettée. Les petites protéines, ne contenant qu'une centaine d'acides aminés, sont capables de se renaturer, c'est-à-dire récupérer la configuration d'origine. Mais la plupart des protéines se transforment simplement en une masse de chaînes polypeptidiques enchevêtrées et ne restaurent pas leur configuration antérieure.

L'une des principales difficultés pour isoler les protéines actives est leur extrême sensibilité à la dénaturation. Application utile cette propriété des protéines se retrouve lors de la conservation des aliments : une température élevée dénature de manière irréversible les enzymes des micro-organismes, et les micro-organismes meurent.

SYNTHÈSE DES PROTÉINES

Pour la synthèse des protéines, un organisme vivant doit posséder un système d'enzymes capable de fixer un acide aminé à un autre. Une source d'information est également nécessaire pour déterminer quels acides aminés doivent être connectés. Puisqu'il existe des milliers de types de protéines dans le corps, et que chacune d'entre elles est constituée en moyenne de plusieurs centaines d'acides aminés, les informations requises doivent être vraiment énormes. Il est stocké (de la même manière qu'un enregistrement est stocké sur une bande magnétique) dans les molécules d'acide nucléique qui composent les gènes.

Activation enzymatique.

Une chaîne polypeptidique synthétisée à partir d'acides aminés n'est pas toujours une protéine dans sa forme finale. De nombreuses enzymes sont d'abord synthétisées sous forme de précurseurs inactifs et ne deviennent actives qu'après qu'une autre enzyme a éliminé quelques acides aminés d'une extrémité de la chaîne. Certaines des enzymes digestives, telles que la trypsine, sont synthétisées sous cette forme inactive ; ces enzymes sont activées dans le tube digestif à la suite de l'élimination du fragment terminal de la chaîne. L'hormone insuline, dont la molécule sous sa forme active est constituée de deux chaînes courtes, est synthétisée sous la forme d'une seule chaîne, la soi-disant. proinsuline. Ensuite, la partie médiane de cette chaîne est supprimée et les fragments restants se lient les uns aux autres, formant la molécule d'hormone active. Les protéines complexes ne se forment qu'après qu'un certain groupe chimique est attaché à la protéine, et cet attachement nécessite souvent également une enzyme.

Circulation métabolique.

Après avoir nourri un animal avec des acides aminés marqués avec des isotopes radioactifs de carbone, d'azote ou d'hydrogène, le marqueur est rapidement incorporé dans ses protéines. Si les acides aminés marqués cessent de pénétrer dans le corps, la quantité de marqueur dans les protéines commence à diminuer. Ces expériences montrent que les protéines résultantes ne sont pas stockées dans le corps jusqu'à la fin de la vie. Tous, à quelques exceptions près, sont dans un état dynamique, se décomposant constamment en acides aminés, puis re-synthétisés.

Certaines protéines se décomposent lorsque les cellules meurent et sont détruites. Cela se produit tout le temps, par exemple, avec les érythrocytes et les cellules de la muqueuse épithéliale surface intérieure intestins. De plus, la dégradation et la resynthèse des protéines se produisent également dans les cellules vivantes. Curieusement, on en sait moins sur la dégradation des protéines que sur leur synthèse. Ce qui est clair, cependant, c'est que des enzymes protéolytiques sont impliquées dans la dégradation, similaires à celles qui décomposent les protéines en acides aminés dans le tube digestif.

La demi-vie des différentes protéines est différente - de plusieurs heures à plusieurs mois. La seule exception concerne les molécules de collagène. Une fois formés, ils restent stables et ne sont ni renouvelés ni remplacés. Avec le temps cependant, certaines de leurs propriétés, notamment l'élasticité, se modifient, et comme elles ne se renouvellent pas, certaines altérations liées à l'âge en sont la conséquence, par exemple l'apparition de rides sur la peau.

protéines synthétiques.

Les chimistes ont depuis longtemps appris à polymériser les acides aminés, mais les acides aminés sont combinés de manière aléatoire, de sorte que les produits d'une telle polymérisation ressemblent peu aux produits naturels. Certes, il est possible de combiner des acides aminés dans un ordre donné, ce qui permet d'obtenir certaines protéines biologiquement actives, notamment l'insuline. Le processus est assez compliqué et il est ainsi possible d'obtenir uniquement les protéines dont les molécules contiennent une centaine d'acides aminés. Il est préférable plutôt de synthétiser ou d'isoler la séquence nucléotidique d'un gène correspondant à la séquence d'acides aminés recherchée, puis d'introduire ce gène dans une bactérie, qui produira par réplication une grande quantité du produit recherché. Cette méthode a cependant aussi ses inconvénients.

PROTÉINES ET NUTRITION

Lorsque les protéines du corps sont décomposées en acides aminés, ces acides aminés peuvent être réutilisés pour la synthèse des protéines. Dans le même temps, les acides aminés eux-mêmes sont sujets à la décomposition, de sorte qu'ils ne sont pas pleinement utilisés. Il est également clair que pendant la croissance, la grossesse et la cicatrisation, la synthèse des protéines doit dépasser la dégradation. Le corps perd continuellement des protéines ; ce sont les protéines des cheveux, des ongles et de la couche superficielle de la peau. Par conséquent, pour la synthèse des protéines, chaque organisme doit recevoir des acides aminés de la nourriture.

Sources d'acides aminés.

Les plantes vertes synthétisent les 20 acides aminés présents dans les protéines à partir du CO2, de l'eau et de l'ammoniac ou des nitrates. De nombreuses bactéries sont également capables de synthétiser des acides aminés en présence de sucre (ou d'un équivalent) et d'azote fixé, mais le sucre est finalement fourni par les plantes vertes. Chez les animaux, la capacité de synthétiser les acides aminés est limitée ; ils obtiennent des acides aminés en mangeant des plantes vertes ou d'autres animaux. Dans le tube digestif, les protéines absorbées sont décomposées en acides aminés, ces derniers sont absorbés et les protéines caractéristiques de l'organisme donné sont construites à partir d'eux. Aucune des protéines absorbées n'est incorporée dans les structures corporelles en tant que telles. La seule exception est que chez de nombreux mammifères, une partie des anticorps maternels peut passer intacte à travers le placenta dans la circulation fœtale, et à travers le lait maternel (en particulier chez les ruminants) être transférée au nouveau-né immédiatement après la naissance.

Besoin de protéines.

Il est clair que pour maintenir la vie, le corps doit recevoir une certaine quantité de protéines provenant des aliments. Cependant, l'ampleur de ce besoin dépend d'un certain nombre de facteurs. Le corps a besoin de nourriture à la fois comme source d'énergie (calories) et comme matériau pour construire ses structures. En premier lieu, il y a le besoin d'énergie. Cela signifie que lorsqu'il y a peu de glucides et de graisses dans l'alimentation, les protéines alimentaires ne sont pas utilisées pour la synthèse de leurs propres protéines, mais comme source de calories. Avec un jeûne prolongé, même vos propres protéines sont dépensées pour répondre aux besoins énergétiques. S'il y a suffisamment de glucides dans l'alimentation, l'apport en protéines peut être réduit.

bilan azoté.

En moyenne env. 16% de la masse protéique totale est de l'azote. Lorsque les acides aminés qui composent les protéines sont décomposés, l'azote qu'ils contiennent est excrété par l'organisme dans l'urine et (dans une moindre mesure) dans les fèces sous la forme de divers composés azotés. Par conséquent, il est pratique d'utiliser un indicateur tel que le bilan azoté pour évaluer la qualité de la nutrition protéique, c'est-à-dire la différence (en grammes) entre la quantité d'azote absorbée par l'organisme et la quantité d'azote excrétée par jour. Avec une alimentation normale chez un adulte, ces quantités sont égales. Dans un organisme en croissance, la quantité d'azote excrété est inférieure à la quantité d'azote entrant, c'est-à-dire le bilan est positif. Avec un manque de protéines dans l'alimentation, le bilan est négatif. S'il y a suffisamment de calories dans l'alimentation, mais que les protéines y sont complètement absentes, le corps économise les protéines. Dans le même temps, le métabolisme des protéines ralentit et la réutilisation des acides aminés dans la synthèse des protéines se déroule aussi efficacement que possible. Cependant, les pertes sont inévitables et les composés azotés sont toujours excrétés dans l'urine et en partie dans les fèces. La quantité d'azote excrété par le corps par jour pendant la privation de protéines peut servir de mesure du manque quotidien de protéines. Il est naturel de supposer qu'en introduisant dans l'alimentation une quantité de protéines équivalente à cette carence, il est possible de rétablir l'équilibre azoté. Cependant, ce n'est pas le cas. Après avoir reçu cette quantité de protéines, le corps commence à utiliser les acides aminés moins efficacement, de sorte que des protéines supplémentaires sont nécessaires pour rétablir l'équilibre azoté.

Si la quantité de protéines dans l'alimentation dépasse ce qui est nécessaire pour maintenir l'équilibre azoté, cela ne semble pas nuire. Les acides aminés en excès sont simplement utilisés comme source d'énergie. Comme exemple particulièrement frappant, on peut citer les Esquimaux, qui consomment peu de glucides et environ dix fois plus de protéines que nécessaire pour maintenir l'équilibre azoté. Dans la plupart des cas, cependant, l'utilisation de protéines comme source d'énergie n'est pas bénéfique, car vous pouvez obtenir beaucoup plus de calories à partir d'une quantité donnée de glucides qu'à partir de la même quantité de protéines. Dans les pays pauvres, la population reçoit les calories nécessaires des glucides et consomme un minimum de protéines.

Si le corps reçoit le nombre requis de calories sous forme de produits non protéiques, la quantité minimale de protéines qui maintient l'équilibre azoté est d'env. 30 g par jour. Environ autant de protéines sont contenues dans quatre tranches de pain ou 0,5 litre de lait. Une quantité légèrement supérieure est généralement considérée comme optimale ; recommandé de 50 à 70 g.

Acides aminés essentiels.

Jusqu'à présent, les protéines étaient considérées comme un tout. Pendant ce temps, pour que la synthèse des protéines ait lieu, tous les acides aminés nécessaires doivent être présents dans le corps. Certains des acides aminés que le corps de l'animal lui-même est capable de synthétiser. Ils sont appelés interchangeables, car ils ne doivent pas nécessairement être présents dans l'alimentation, il est seulement important qu'en général, l'apport de protéines comme source d'azote soit suffisant ; puis, en pénurie d'acides aminés non essentiels, l'organisme peut les synthétiser au détriment de ceux qui sont présents en excès. Les acides aminés "essentiels" restants ne peuvent pas être synthétisés et doivent être ingérés avec de la nourriture. Les éléments essentiels pour l'homme sont la valine, la leucine, l'isoleucine, la thréonine, la méthionine, la phénylalanine, le tryptophane, l'histidine, la lysine et l'arginine. (Bien que l'arginine puisse être synthétisée dans l'organisme, elle est considérée comme un acide aminé essentiel car les nouveau-nés et les enfants en pleine croissance en produisent des quantités insuffisantes. Par contre, pour une personne d'âge mûr, l'apport de certains de ces acides aminés provenant des aliments peut devenir facultatif.)

Cette liste d'acides aminés essentiels est à peu près la même chez les autres vertébrés et même chez les insectes. La valeur nutritionnelle des protéines est généralement déterminée en les donnant à manger à des rats en croissance et en surveillant le gain de poids des animaux.

La valeur nutritionnelle des protéines.

La valeur nutritionnelle d'une protéine est déterminée par l'acide aminé essentiel qui est le plus déficient. Illustrons cela par un exemple. Les protéines de notre corps contiennent en moyenne env. 2% de tryptophane (en poids). Disons que le régime comprend 10 g de protéines contenant 1 % de tryptophane et qu'il contient suffisamment d'autres acides aminés essentiels. Dans notre cas, 10 g de cette protéine défectueuse équivalent essentiellement à 5 g d'une protéine complète ; les 5 g restants ne peuvent servir que de source d'énergie. Notez que puisque les acides aminés ne sont pratiquement pas stockés dans le corps, et pour que la synthèse des protéines ait lieu, tous les acides aminés doivent être présents simultanément, l'effet de l'apport d'acides aminés essentiels ne peut être détecté que si tous entrent dans le corps en même temps.

La composition moyenne de la plupart des protéines animales est proche de la composition moyenne des protéines du corps humain, il est donc peu probable que nous soyons confrontés à une carence en acides aminés si notre alimentation est riche en aliments tels que la viande, les œufs, le lait et le fromage. Cependant, il existe des protéines, comme la gélatine (un produit de la dénaturation du collagène), qui contiennent très peu d'acides aminés essentiels. Les protéines végétales, bien qu'elles soient meilleures que la gélatine dans ce sens, sont également pauvres en acides aminés essentiels ; surtout peu de lysine et de tryptophane. Cependant, une alimentation purement végétarienne n'est en aucun cas malsaine, à moins qu'elle ne consomme une quantité légèrement supérieure de protéines végétales, suffisante pour fournir à l'organisme les acides aminés essentiels. La plupart des protéines se trouvent dans les plantes dans les graines, en particulier dans les graines de blé et de diverses légumineuses. Les jeunes pousses, comme les asperges, sont également riches en protéines.

Protéines synthétiques dans l'alimentation.

En ajoutant de petites quantités d'acides aminés essentiels synthétiques ou de protéines qui en sont riches à des protéines incomplètes, telles que les protéines de maïs, on peut augmenter considérablement la valeur nutritionnelle ce dernier, c'est-à-dire augmentant ainsi la quantité de protéines consommées. Une autre possibilité consiste à cultiver des bactéries ou des levures sur des hydrocarbures pétroliers avec l'ajout de nitrates ou d'ammoniac comme source d'azote. La protéine microbienne ainsi obtenue peut servir d'aliment pour la volaille ou le bétail, ou peut être directement consommée par l'homme. La troisième méthode, largement utilisée, utilise la physiologie des ruminants. Chez les ruminants, dans la section initiale de l'estomac, le soi-disant. cicatrice, habiter formulaires spéciaux les bactéries et les protozoaires, qui transforment les protéines végétales défectueuses en protéines microbiennes plus complètes, et celles-ci, à leur tour, après digestion et absorption, se transforment en protéines animales. L'urée, un composé synthétique bon marché contenant de l'azote, peut être ajoutée à l'alimentation du bétail. Les micro-organismes vivant dans le rumen utilisent l'azote uréique pour convertir les glucides (dont il y en a beaucoup plus dans l'alimentation) en protéines. Environ un tiers de tout l'azote contenu dans les aliments du bétail peut se présenter sous la forme d'urée, ce qui signifie essentiellement, dans une certaine mesure, la synthèse chimique des protéines.

On sait que la matière vivante est basée sur des substances organiques - protéines, graisses, glucides et acides nucléiques. Mais la plus importante de ces substances est la protéine.

La plupart des substances connues de la science passent du solide au liquide lorsqu'elles sont chauffées. Mais il existe des substances qui, au contraire, se transforment en un état solide lorsqu'elles sont chauffées. Ces substances ont été regroupées dans une classe distincte par le chimiste français Pierre Joseph Macke en 1777. Par analogie avec le blanc d'œuf, qui coagule lorsqu'il est chauffé, ces substances étaient appelées protéines. Les protéines sont autrement connues sous le nom de protéines. En grec, protéine (proteios) signifie "en premier lieu". La protéine a reçu ce nom en 1838, lorsque le biochimiste néerlandais Gerard Mulder a écrit que la vie sur la planète serait impossible sans une certaine substance, qui est la plus importante de toutes les substances connues de la science et qui est nécessairement présente dans absolument toutes les plantes et tous les animaux. . Mulder a appelé cette substance protéine.

La protéine est la substance la plus complexe parmi tous les nutriments. Dans chaque cellule du corps humain, des réactions chimiques ont lieu, dans lesquelles les protéines jouent un rôle très important.

De quoi sont faites les protéines

Les protéines comprennent : l'azote, l'oxygène, l'hydrogène, le carbone. Mais d'autres nutriments ne contiennent pas d'azote.

La protéine est un polymère naturel. Les polymères sont des substances dont les molécules contiennent un très grand nombre d'atomes. Au XIXe siècle, le chimiste russe Alexander Mikhailovich Butlerov a prouvé que si la structure de la molécule change, les propriétés de la substance changent également. Les principaux éléments constitutifs des protéines sont les acides aminés. Et dans les protéines, il existe diverses combinaisons d'acides aminés. Par conséquent, dans la nature, il existe une grande variété de protéines avec diverses propriétés. Avec l'aide de la recherche, environ 20 acides aminés ont été découverts qui sont impliqués dans la création de protéines.

Comment se déroule le processus de formation d'une molécule de protéine

Les acides aminés sont attachés les uns aux autres de manière séquentielle. À la suite de ce processus, une chaîne est formée, appelée polypeptide. Par la suite, les polypeptides peuvent s'enrouler ou prendre une autre forme. Les propriétés d'une protéine dépendent de la composition des acides aminés, du nombre d'acides aminés impliqués dans la synthèse et de l'ordre dans lequel ces acides aminés sont liés les uns aux autres. Par exemple, la synthèse de deux protéines implique le même nombre d'acides aminés, qui ont également la même composition. Mais si ces acides aminés sont situés dans une séquence différente, nous obtiendrons alors deux protéines complètement différentes.

Si les peptides ne contiennent pas plus de 15 résidus d'acides aminés, ils sont appelés oligopeptides. Et les peptides contenant jusqu'à plusieurs dizaines de milliers voire centaines de milliers de résidus d'acides aminés sont appelés protéines. La molécule de protéine a une structure spatiale compacte. Cette structure peut être sous forme de fibres. Ces protéines sont appelées fibrillaires. Ils fabriquent des protéines. Si la molécule de protéine a une structure en forme de boule, les protéines sont appelées globulaires. Ces protéines comprennent des enzymes, des anticorps et certaines hormones.

Selon les acides aminés qui entrent dans la composition des protéines, les protéines sont complètes et incomplètes. Les protéines complètes contiennent un ensemble complet d'acides aminés. Protéines incomplètes, certains acides aminés manquent.

Les protéines sont également divisées en simples et complexes. Les protéines simples ne contiennent que des acides aminés. La composition des protéines complexes, en plus des acides aminés, comprend également des métaux, des glucides, des lipides, des acides nucléiques.

Le rôle des protéines dans le corps humain

Les protéines remplissent diverses fonctions dans le corps humain.

1.De construction. Les protéines font partie des cellules de tous les tissus et organes.

2. Protecteur. La protéine interféron est synthétisée dans le corps pour se protéger contre les virus.

3. Dvigatelna Je suis. La myosine, une protéine, est impliquée dans le processus de contraction musculaire.

4. Transport. L'hémoglobine, qui est une protéine entrant dans la composition des globules rouges, est impliquée dans le transfert d'oxygène et de dioxyde de carbone.

5. Énergie Je suis. À la suite de l'oxydation des molécules de protéines, l'énergie nécessaire à la vie du corps est libérée.

6. catalytique Je suis. Les enzymes protéiques agissent comme des catalyseurs biologiques qui augmentent le taux de réactions chimiques dans les cellules.

7. Réglementaire Je suis. Les hormones régulent diverses fonctions corporelles. Par exemple, l'insuline régule la glycémie.

Dans la nature, il existe un grand nombre de protéines qui peuvent remplir une grande variété de fonctions. Mais la fonction la plus importante des protéines est de maintenir la vie sur Terre avec d'autres biomolécules.

Écureuils- composés organiques de haut poids moléculaire, constitués de résidus d'acides α-aminés.

V composition protéique comprend le carbone, l'hydrogène, l'azote, l'oxygène, le soufre. Certaines protéines forment des complexes avec d'autres molécules contenant du phosphore, du fer, du zinc et du cuivre.

Les protéines ont un poids moléculaire élevé: albumine d'œuf - 36 000, hémoglobine - 152 000, myosine - 500 000. A titre de comparaison: le poids moléculaire de l'alcool est de 46, l'acide acétique - 60, le benzène - 78.

Composition en acides aminés des protéines

Écureuils- les polymères non périodiques dont les monomères sont acides α-aminés. Habituellement, 20 types d'acides α-aminés sont appelés monomères protéiques, bien que plus de 170 d'entre eux aient été trouvés dans les cellules et les tissus.

Selon que les acides aminés peuvent être synthétisés dans le corps de l'homme et d'autres animaux, il existe : acides aminés non essentiels- peut être synthétisé acides aminés essentiels- ne peut pas être synthétisé. Les acides aminés essentiels doivent être ingérés avec de la nourriture. Les plantes synthétisent toutes sortes d'acides aminés.

Selon la composition en acides aminés, les protéines sont : complètes- contiennent l'ensemble des acides aminés ; défectueux- certains acides aminés sont absents de leur composition. Si les protéines sont composées uniquement d'acides aminés, on les appelle Facile. Si les protéines contiennent, en plus des acides aminés, également un composant non acide aminé (un groupe prosthétique), elles sont appelées complexe. Le groupe prosthétique peut être représenté par des métaux (métalloprotéines), des glucides (glycoprotéines), des lipides (lipoprotéines), des acides nucléiques (nucléoprotéines).

Tout les acides aminés contiennent: 1) un groupe carboxyle (-COOH), 2) un groupe amino (-NH 2), 3) un radical ou groupe R (le reste de la molécule). La structure du radical dans différents types d'acides aminés est différente. Selon le nombre de groupes amino et de groupes carboxyle qui composent les acides aminés, il existe : acides aminés neutres ayant un groupe carboxyle et un groupe amino; acides aminés basiques ayant plus d'un groupe amino; acides aminés acides ayant plus d'un groupe carboxyle.

Les acides aminés sont composés amphotères, car en solution, ils peuvent agir à la fois comme acides et comme bases. Dans les solutions aqueuses, les acides aminés existent sous différentes formes ioniques.

Liaison peptidique

Peptides- des substances organiques constituées de résidus d'acides aminés reliés par une liaison peptidique.

La formation de peptides se produit à la suite de la réaction de condensation des acides aminés. Lorsque le groupe amino d'un acide aminé interagit avec le groupe carboxyle d'un autre, une liaison covalente azote-carbone apparaît entre eux, appelée peptide. Selon le nombre de résidus d'acides aminés qui composent le peptide, il existe dipeptides, tripeptides, tétrapeptides etc. La formation d'une liaison peptidique peut être répétée plusieurs fois. Cela conduit à la formation polypeptides. À une extrémité du peptide se trouve un groupe amino libre (appelé N-terminal) et à l'autre extrémité, un groupe carboxyle libre (appelé C-terminal).

Organisation spatiale des molécules de protéines

L'exécution de certaines fonctions spécifiques par les protéines dépend de la configuration spatiale de leurs molécules, de plus, il est énergétiquement défavorable pour la cellule de conserver les protéines sous forme expansée, sous forme de chaîne, par conséquent, les chaînes polypeptidiques subissent un repliement, l'acquisition une certaine structure tridimensionnelle, ou conformation. Attribuer 4 niveaux organisation spatiale des protéines.

Structure primaire d'une protéine- la séquence de résidus d'acides aminés dans la chaîne polypeptidique qui compose la molécule protéique. La liaison entre les acides aminés est peptidique.

Si une molécule de protéine se compose de seulement 10 résidus d'acides aminés, alors le nombre de variantes théoriquement possibles de molécules de protéines qui diffèrent dans l'ordre d'alternance des acides aminés est de 10 20 . Avec 20 acides aminés, vous pouvez en faire des combinaisons encore plus diverses. Environ dix mille protéines différentes ont été trouvées dans le corps humain, qui diffèrent à la fois les unes des autres et des protéines d'autres organismes.

C'est la structure primaire de la molécule protéique qui détermine les propriétés des molécules protéiques et sa configuration spatiale. Le remplacement d'un seul acide aminé par un autre dans la chaîne polypeptidique entraîne une modification des propriétés et des fonctions de la protéine. Par exemple, le remplacement du sixième acide aminé glutamine dans la sous-unité β de l'hémoglobine par la valine conduit au fait que la molécule d'hémoglobine dans son ensemble ne peut pas remplir sa fonction principale - le transport de l'oxygène; dans de tels cas, une personne développe une maladie - l'anémie falciforme.

structure secondaire- pliage ordonné de la chaîne polypeptidique en spirale (ressemble à un ressort étiré). Les bobines de l'hélice sont renforcées par des liaisons hydrogène entre les groupes carboxyle et les groupes amino. Presque tous les groupes CO et NH participent à la formation de liaisons hydrogène. Ils sont plus faibles que les peptides, mais, se répétant plusieurs fois, ils confèrent stabilité et rigidité à cette configuration. Au niveau de la structure secondaire, on trouve des protéines : la fibroïne (soie, nappe), la kératine (cheveux, ongles), le collagène (tendons).

Structure tertiaire- le tassement des chaînes polypeptidiques en globules, résultant de l'apparition de liaisons chimiques (hydrogène, ionique, disulfure) et de l'établissement d'interactions hydrophobes entre radicaux de résidus d'acides aminés. Le rôle principal dans la formation de la structure tertiaire est joué par les interactions hydrophiles-hydrophobes. Dans les solutions aqueuses, les radicaux hydrophobes ont tendance à se cacher de l'eau en se regroupant à l'intérieur du globule, tandis que les radicaux hydrophiles ont tendance à apparaître à la surface de la molécule par hydratation (interaction avec les dipôles de l'eau). Dans certaines protéines, la structure tertiaire est stabilisée par des liaisons covalentes disulfure qui se forment entre les atomes de soufre des deux résidus de cystéine. Au niveau de la structure tertiaire, il y a des enzymes, des anticorps, certaines hormones.

Structure quaternaire caractéristique des protéines complexes dont les molécules sont formées de deux ou plusieurs globules. Les sous-unités sont maintenues dans la molécule par des interactions ioniques, hydrophobes et électrostatiques. Parfois, lors de la formation d'une structure quaternaire, des liaisons disulfure se produisent entre les sous-unités. La protéine de structure quaternaire la plus étudiée est hémoglobine. Il est formé de deux sous-unités α (141 résidus d'acides aminés) et de deux sous-unités β (146 résidus d'acides aminés). Chaque sous-unité est associée à une molécule d'hème contenant du fer.

Si, pour une raison quelconque, la conformation spatiale des protéines s'écarte de la normale, la protéine ne peut pas remplir ses fonctions. Par exemple, la cause de la "maladie de la vache folle" (encéphalopathie spongiforme) est une conformation anormale des prions, les protéines de surface des cellules nerveuses.

Propriétés des protéines

La composition en acides aminés, la structure de la molécule de protéine déterminent son Propriétés. Les protéines combinent des propriétés basiques et acides déterminées par les radicaux d'acides aminés : plus les acides aminés d'une protéine sont acides, plus ses propriétés acides sont prononcées. La capacité de donner et d'attacher H + détermine propriétés tampons des protéines; l'un des tampons les plus puissants est l'hémoglobine dans les érythrocytes, qui maintient le pH du sang à un niveau constant. Il existe des protéines solubles (fibrinogène), il existe des protéines insolubles qui remplissent des fonctions mécaniques (fibroïne, kératine, collagène). Il existe des protéines chimiquement actives (enzymes), d'autres chimiquement inactives, résistantes à diverses conditions environnementales et extrêmement instables.

Facteurs externes (chaleur, rayonnement ultraviolet, métaux lourds et leurs sels, changements de pH, rayonnement, déshydratation)

peut provoquer une violation de l'organisation structurelle de la molécule de protéine. Le processus de perte de la conformation tridimensionnelle inhérente à une molécule de protéine donnée est appelé dénaturation. La cause de la dénaturation est la rupture des liaisons qui stabilisent une structure protéique particulière. Au début, les liens les plus faibles sont déchirés, et lorsque les conditions deviennent plus difficiles, les plus forts. Par conséquent, d'abord le quaternaire, puis les structures tertiaires et secondaires sont perdues. Une modification de la configuration spatiale entraîne une modification des propriétés de la protéine et, par conséquent, empêche la protéine d'accomplir ses fonctions biologiques. Si la dénaturation ne s'accompagne pas de la destruction de la structure primaire, alors elle peut être réversible, dans ce cas, il se produit une auto-guérison de la conformation caractéristique de la protéine. Une telle dénaturation est soumise, par exemple, à des protéines réceptrices membranaires. Le processus de restauration de la structure d'une protéine après dénaturation est appelé renaturation. Si la restauration de la configuration spatiale de la protéine est impossible, alors la dénaturation est appelée irréversible.

Fonctions des protéines

Enzymes

Enzymes, ou enzymes, est une classe spéciale de protéines qui sont des catalyseurs biologiques. Grâce aux enzymes, les réactions biochimiques se déroulent à une vitesse fulgurante. La vitesse des réactions enzymatiques est des dizaines de milliers de fois (et parfois des millions) supérieure à la vitesse des réactions impliquant des catalyseurs inorganiques. La substance sur laquelle agit une enzyme s'appelle substrat.

Les enzymes sont des protéines globulaires caractéristiques structurelles Les enzymes peuvent être divisées en deux groupes : simples et complexes. enzymes simples sont des protéines simples, c'est-à-dire se composent uniquement d'acides aminés. Enzymes complexes sont des protéines complexes, c'est-à-dire en plus de la partie protéique, ils comprennent un groupe de nature non protéique - cofacteur. Pour certaines enzymes, les vitamines jouent le rôle de cofacteurs. Dans la molécule d'enzyme, une partie spéciale est isolée, appelée centre actif. centre actif- une petite section de l'enzyme (de trois à douze résidus d'acides aminés), où la liaison du ou des substrats se produit avec la formation d'un complexe enzyme-substrat. A la fin de la réaction, le complexe enzyme-substrat se décompose en une enzyme et un ou plusieurs produits de réaction. Certaines enzymes ont (autres qu'actives) centres allostériques- des sites auxquels sont attachés des régulateurs du taux de travail enzymatique ( enzymes allostériques).

Les réactions de catalyse enzymatique se caractérisent par : 1) une efficacité élevée, 2) une sélectivité et une direction d'action strictes, 3) une spécificité de substrat, 4) une régulation fine et précise. La spécificité de substrat et de réaction des réactions de catalyse enzymatique est expliquée par les hypothèses de E. Fischer (1890) et D. Koshland (1959).

E. Fisher (hypothèse du verrouillage des clés) ont suggéré que les configurations spatiales du site actif de l'enzyme et du substrat devaient correspondre exactement l'une à l'autre. Le substrat est comparé à la "clé", l'enzyme - à la "serrure".

D. Koshland (hypothèse "gant de main") ont suggéré que la correspondance spatiale entre la structure du substrat et le centre actif de l'enzyme ne se crée qu'au moment de leur interaction l'une avec l'autre. Cette hypothèse est aussi appelée hypothèse d'ajustement induit.

La vitesse des réactions enzymatiques dépend de : 1) la température, 2) la concentration en enzyme, 3) la concentration du substrat, 4) le pH. Il convient de souligner que puisque les enzymes sont des protéines, leur activité est la plus élevée dans des conditions physiologiquement normales.

La plupart des enzymes ne peuvent fonctionner qu'à des températures comprises entre 0 et 40°C. Dans ces limites, la vitesse de réaction augmente d'environ 2 fois pour chaque élévation de température de 10 °C. À des températures supérieures à 40 °C, la protéine subit une dénaturation et l'activité de l'enzyme diminue. A des températures proches du point de congélation, les enzymes sont inactivées.

Avec une augmentation de la quantité de substrat, la vitesse de la réaction enzymatique augmente jusqu'à ce que le nombre de molécules de substrat devienne égal au nombre de molécules d'enzyme. Avec une nouvelle augmentation de la quantité de substrat, le taux n'augmentera pas, car les sites actifs de l'enzyme sont saturés. Une augmentation de la concentration en enzyme entraîne une augmentation de l'activité catalytique, car un plus grand nombre de molécules de substrat subissent des transformations par unité de temps.

Pour chaque enzyme, il existe une valeur de pH optimale à laquelle elle présente une activité maximale (pepsine - 2,0, amylase salivaire - 6,8, lipase pancréatique - 9,0). A des valeurs de pH supérieures ou inférieures, l'activité de l'enzyme diminue. Avec des changements brusques de pH, l'enzyme se dénature.

La vitesse des enzymes allostériques est régulée par des substances qui se fixent aux centres allostériques. Si ces substances accélèrent la réaction, on les appelle activateurs s'ils ralentissent - inhibiteurs.

Classement enzymatique

Selon le type de transformations chimiques catalysées, les enzymes sont réparties en 6 classes :

1. oxydoréductase(transfert d'atomes d'hydrogène, d'oxygène ou d'électrons d'une substance à une autre - déshydrogénase),
2. transférase(transfert d'un groupe méthyle, acyle, phosphate ou amino d'une substance à une autre - transaminase),
3. hydrolases(réactions d'hydrolyse dans lesquelles deux produits sont formés à partir du substrat - amylase, lipase),
4. lyases(addition non hydrolytique au substrat ou élimination d'un groupe d'atomes de celui-ci, tandis que les liaisons C-C, C-N, C-O, C-S peuvent être rompues - décarboxylase),
5. isomérase(réarrangement intramoléculaire - isomérase),
6. ligases(la connexion de deux molécules résultant de la formation de liaisons C-C, C-N, C-O, C-S - synthétase).

Les classes sont à leur tour subdivisées en sous-classes et sous-sous-classes. Dans la classification internationale actuelle, chaque enzyme a un code spécifique, composé de quatre chiffres séparés par des points. Le premier numéro est la classe, le second est la sous-classe, le troisième est la sous-classe, le quatrième est le numéro de série de l'enzyme dans cette sous-classe, par exemple, le code arginase est 3.5.3.1.

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